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J-GLOBAL ID:201902216372862088   整理番号:19A2158201

抗微生物ペプチドセクロピンAによる膜透過化に対する初期固定相大腸菌の耐性【JST・京大機械翻訳】

Resistance of early stationary phase E. coli to membrane permeabilization by the antimicrobial peptide Cecropin A
著者 (3件):
資料名:
巻: 1861  号: 10  ページ: Null  発行年: 2019年 
JST資料番号: B0207A  ISSN: 0005-2728  CODEN: BBBMBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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抗菌ペプチド(AMP)は,細菌膜透過性と最終的に低μM濃度で細胞死を引き起こす。指数増殖(中間対数期)における大腸菌細胞に対するガ由来AMP Cecropin Aの膜透過化作用について良く研究されている。1×MIC濃度では,Cecropin Aはリポ多糖類(LPS)バリアを浸透させ,外膜(OM)と細胞質膜(CM)透過性を引き起こす。非中隔細胞では,両膜の透過性が1極で始まった。中隔細胞では,OM透過は中隔領域で始まり,CM透過は一極で始まる。しかし,自然細菌においては,栄養飢餓条件で頻繁に見られる。本研究では,初期固定相における大腸菌細胞上のCecropin Aの攻撃に対する単一細胞顕微鏡検査法を拡張した。固定相大腸菌は,メクロピンAによる膜透過性に対して,中間対数相大腸菌よりはるかに抵抗性が高い。Cecropin Aの十倍高い濃度は,定常期細胞の大部分においてCM透過性を観察するために必要であり,さらに透過性化はよりゆっくりと進行する。さらに,初期CM透過化の空間パターンは,1極で局在化からグローバルに変化した。脂質変異株の研究は,アニオン性リン脂質ホスファチジルグリセロール(PG)の十分な局在化濃度がCM上のカチオン性AMP Cecropin Aの初期攻撃の位置を誘導することを示唆する。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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微生物の生化学  ,  細胞膜の輸送 

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