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J-GLOBAL ID:201902216825107036   整理番号:19A2356921

NMR分光法により明らかにされたミオシンVIの単一αヘリックスドメインの顕著な剛性【JST・京大機械翻訳】

Remarkable Rigidity of the Single α-Helical Domain of Myosin-VI As Revealed by NMR Spectroscopy
著者 (7件):
資料名:
巻: 141  号: 22  ページ: 9004-9017  発行年: 2019年 
JST資料番号: C0254A  ISSN: 0002-7863  CODEN: JACSAT  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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α-ヘリックスは二次構造の全重要要素として認識されているが,蛋白質構造の他の部分との三次相互作用による安定化を一般的に必要とする。Arg,Lys及びGlu残基の高い割合(>75%)から成る高度に荷電した単一αヘリックス(SAH)ドメインはこのルールに対する例外であるが,構造的に特性化することは困難である。著者らの研究は,Glu-6からLys-63まで伸長する高度に秩序化されたα-ヘリックス構造を含むことが見出されているミオシン-VIの68残基内側尾部ドメインに焦点を当てた。高い水素交換保護因子(15~150),小さい(約4Hz)~3J_HNHαカップリング,および糸状ファージ培地で測定したその残留双極子結合(RDCs)に対する理想的モデルα-ヘリックスへのほぼ完全な適合は,このヘリックスの高い規則性を支持した。注目すべきことに,水素交換速度はそれらから誘導された保護因子よりはるかに均一であり,これらの過渡的に破壊されたヘリックスに対して,アミノ酸配列から誘導された固有交換速度は適切な参照値ではないことを示唆した。15N緩和データは非常に高い回転拡散異方性(D_///D_⊥≒7.6)を示し,このような長いほぼ直線α-ヘリックスに対して予測された流体力学的挙動と一致した。そのN末端領域に付着した常磁性ランタニドイオンによるヘリックスの配列は,標識部位からの距離が増加すると整列の減少を示した。この減少は20°Cで224±10Åの持続長さに対する正確な測定をもたらし,SAHヘリックスの役割がミオシン-VIレバーアームの拡張として作用するという考えを支持した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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分子構造  ,  ペプチド 
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