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J-GLOBAL ID:201902217369954574   整理番号:19A2258135

Escherichiacoliのセルロース結合ドメインにおけるグルタミン酸デカルボキシラーゼの効率的発現条件の最適化【JST・京大機械翻訳】

Optimization of conditions for efficient expression of recombinant cellulose-binding domain-glutamate decarboxylase of Enterococcusfaecium in Escherichiacoli
著者 (4件):
資料名:
巻: 35  号:ページ: 31-38  発行年: 2019年 
JST資料番号: C2726A  ISSN: 1003-5788  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 中国語 (ZH)
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大腸菌(Escherichiacoli)自身のゲノム発現の天然GADの干渉を避けるため、無定形セルロース(regeneratedamorphouscellulose)を再生した。RACはセルロース結合ドメイングルタミン酸デカルボキシラーゼ(cellulose-bindingdomain-glutamatedecarboxylase)を特異的に吸着する。CBD-GADにより作成したRAC-CBD-GAD固定化酵素を評価指標とし、単一因子と田口試験設計法を用いて、E.coliGDMCC60445の高効率発現CBD-GADの条件を最適化した。結果は,E.coliGDMCC60445のCBD-GAD発現のための最適培地が,Luria-Bertani(Luria-Bertani)の培地であり,その構成は,8g/Lのパンペプトン,6g/Lの酵母エキス,10g/LのNaCl,および10g/LのNaClであった。pH5.5;最適培養条件は温度37°C,回転速度120r/min,培養時間24時間であった。この最適条件下で,RAC-CBD-GAD活性は(419.79±10.37)U/gであり,田口法予測値と一致し,最適化前より(30.28±3.22)%高かった。Data from Wanfang. Translated by JST.【JST・京大機械翻訳】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (2件):
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分子遺伝学一般  ,  微生物酵素の生産 
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