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J-GLOBAL ID：201902218857306536   整理番号：19A1806649

Bacillus subtilisルマジンシンターゼカプシドによる蛋白質GUESTのカプセル化と制御放出【JST・京大機械翻訳】

Encapsulation and Controlled Release of Protein Guests by the Bacillus subtilis Lumazine Synthase Capsid

著者 (2件)： Han Xue (School of Pharmaceutical Science and Technology, Tianjin University, China) ,  Woycechowsky Kenneth J. (School of Pharmaceutical Science and Technology, Tianjin University, China)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 56  号： 47  ページ： 6211-6220  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Bacillus subtilisにおいて,ルmazineシンターゼ(BSLS)により形成された60サブユニット十二面体カプシドは三量体リボフラビンシンターゼ(BSR)の容器として作用する。BSRのC末端配列がBSLSによるカプセル化の原因であるかどうかを試験するために,緑色蛍光蛋白質(GFP)をBSRの最後の11または最後の32アミノ酸のどちらかに融合し,それぞれ変異体GFP11またはGFP32を得た。精製後,GFP11とGFP32を持つ細菌で共生産されたBSLSカプシドは,BSRsフラグメントを欠くGFPと共生産されたBSLSより15倍と6倍多い蛍光を示し,複合体形成を示した。酵素結合免疫吸着アッセイ実験により,GFP11がBSLSカプシド内に局在することを確認した。さらに,BSRsの最後の11アミノ酸をAbrin A鎖のC末端に融合させることにより,GFP11と同様のレベルでBSLSによるカプセル化も誘導された。まとめると,これらの結果はBSRのC末端尾部がBSLSカプシド内部へ他の蛋白質を標的化できるカプセル化タグとして作用できることを示す。天然のBsLS-BsRS複合体と同様に,pHの穏やかな変化と緩衝液の同一性は,BSLSカプシドの実質的な拡大を伴って,GFP11ゲストの解離を誘発する。蛋白質カプセル化と放出のためのこのシステムはバイオナノテクノロジー技術のための新しいツールを提供する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *タンパク質 ,  *カプシド ,  酵素 ,  ターゲティング ,  *枯草菌 ,  蛍光 ,  複合体 ,  緑色蛍光タンパク質 ,  サブユニット ,  *合成酵素 ,  細菌 ,  三量体
準シソーラス用語： ナノバイオテクノロジー ,  C末端 ,  リボフラビンシンターゼ , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (3件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  ウイルスの生化学  (EG04030F) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (6件)： Bacillus ,  ルマジンシンターゼ ,  カプシド ,  蛋白質 ,  カプセル ,  放出