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J-GLOBAL ID：201902219053047079   整理番号：19A1407947

蛋白質における立体配座転移の分子動力学研究のためのMartiniと構造に基づく粗粒法の組合せ【JST・京大機械翻訳】

Combining the MARTINI and Structure-Based Coarse-Grained Approaches for the Molecular Dynamics Studies of Conformational Transitions in Proteins

著者 (3件)： Poma Adolfo B. (Institute of Physics, Polish Academy of Sciences, Poland) ,  Cieplak Marek (Institute of Physics, Polish Academy of Sciences, Poland) ,  Theodorakis Panagiotis E. (Institute of Physics, Polish Academy of Sciences, Poland)
資料名： Journal of Chemical Theory and Computation  (Journal of Chemical Theory and Computation)
巻： 13  号： 3  ページ： 1366-1374  発行年： 2017年03月 
JST資料番号： W2328A  ISSN： 1549-9618  CODEN： JCTCCE  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 生物学における粗粒(CG)モデルの応用は,多くの生物学的プロセスの記述に必要な長さと時間スケールにアクセスするために不可欠である。ELNEDIN蛋白質モデルは良く知られたMARTINI CG力-場に基づいており,蛋白質の天然構造を保存するために,残基の対間の定義されたカットオフ距離内の一定のばね定数の付加的調和結合を組み込んだ。この場合,非破壊調和結合の使用により,非折畳み及び折畳み過程の研究が妨げられる。この障壁を克服するために,Go様モデルにおいて行われるように,天然蛋白質構造の接触マップに基づいて,調和結合をLennard-Jones相互作用と置換した。このモデルは全原子シミュレーションおよびELNEDINと非常に良い一致を示した。さらに,それは,全原子シミュレーションと一致して,Man5B蛋白質における特定の触媒活性に関連する構造運動を捉えることができる。さらに,著者らのモデルは,カットオフ距離の代わりにvan der Waals半径に基づいており,より小さな接触マップをもたらす。結論として,著者らのモデルは,並列テンパリングおよびmetadynamのような進歩サンプリング法を用いることにより,MARTINI CG力場に基づく生物学的システムを研究するためのさらなる可能性を提供すると期待される。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 相互作用 ,  力の場 ,  ばね定数 ,  *タンパク質 ,  触媒活性 ,  焼戻 ,  *分子動力学 ,  デコンボリューション ,  モデル ,  *配座転移
準シソーラス用語： 原子論的シミュレーション ,  天然蛋白質 ,  カットオフ ,  残基 ,  *粗粒子 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (6件)： 蛋白質 ,  立体配座転移 ,  分子動力学 ,  研究 ,  粗粒 ,  組合せ