D3ドメインのジスルフィド媒介二量化による腸ゲル形成ムチンの重合【JST・京大機械翻訳】

Javitt Gabriel; Calvo Maria Luisa Gomez; Albert Lis; Reznik Nava; Ilani Tal; Diskin Ron; Fass Deborah

文献

J-GLOBAL ID：201902219572420094 整理番号：19A2207630

D3ドメインのジスルフィド媒介二量化による腸ゲル形成ムチンの重合【JST・京大機械翻訳】

Intestinal Gel-Forming Mucins Polymerize by Disulfide-Mediated Dimerization of D3 Domains

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資料名：
巻： 431 号： 19 ページ： 3740-3752 発行年： 2019年
JST資料番号： D0124B ISSN： 0022-2836 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

ムチン2糖蛋白質は腸上皮を保護する複雑なヒドロゲルに集合し,腸ミクロビオームを形成する。ムチン2集合における主要段階は,ヒドロゲル膨張におけるハニカム様配列を生成すると考えられる,あらかじめ形成されたムチン二量体の多量化である。重要な未解決の疑問は,複数のムチン2二量体が互いに共有結合的に結合し,ムチン2の多量化が気道ムチンおよび止血蛋白質von Willebrand因子のような関連したポリマーにおける類似の過程とどのように比較されるかである。ここでは,ムチン2多量体化モジュールのX線結晶構造を報告し,二つのサブユニット間ジスルフィド結合により結合した二量体を形成することを見出した。二量体構造は,同じモジュールのジスルフィド仲介三量化を提案する腸ムチン集合に対する現在のモデルに疑問を呼ぶ。二量体界面を横切る相互作用を作る重要な残基は腸ムチンオーソログにおいて高度に保存され,観察された四次構造の生理的関連性を支持する。界面残基の知識により,これらのアミノ酸の多くは他のムチン及びvon Willebrand因子にも存在することが示され,さらに,ここで報告された安定二量体配列はこの機能的に広い蛋白質ファミリーを介して共有されるらしいことを示した。ムチン2モジュール構造はムチンとvon Willebrand因子の両方が重合する様式を明らかにし,粘膜上皮と血管系に重要な高分子集合間の深い構造的平行を描く。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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分子構造 , 遺伝子発現

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