インターロイキン-2誘導性チロシンキナーゼのプレクストリン相同ドメインに対する自己阻害的役割とその正準リン脂質認識との相互作用【JST・京大機械翻訳】

Devkota Sujan; Joseph Raji E.; Boyken Scott E.; Fulton D. Bruce; Andreotti Amy H.

文献

J-GLOBAL ID：201902219814984839 整理番号：19A1806308

インターロイキン-2誘導性チロシンキナーゼのプレクストリン相同ドメインに対する自己阻害的役割とその正準リン脂質認識との相互作用【JST・京大機械翻訳】

An Autoinhibitory Role for the Pleckstrin Homology Domain of Interleukin-2-Inducible Tyrosine Kinase and Its Interplay with Canonical Phospholipid Recognition

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資料名：
巻： 56 号： 23 ページ： 2938-2949 発行年： 2017年
JST資料番号： B0270B ISSN： 0006-2960 CODEN： BICHAW 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

プレクストリン相同性(PH)ドメインはリン脂質結合モジュールとして良く知られているが,PHドメイン機能は脂質認識を超えて拡張するという証拠がある。本研究では,非受容体チロシンキナーゼのTECファミリーに属する免疫細胞特異的シグナル伝達蛋白質,インターロイキン2誘導性チロシンキナーゼ(ITK)のPHドメインに対する蛋白質結合機能を特性化した。そのN末端PHドメインは,ホスファチジルイノシトール3,4,5-三りん酸(PIP_3)結合を介してITKを膜に局在化する良く特性化された脂質結合モジュールである。核磁気共鳴分光法と変異誘発の組み合わせを用いて,ITK PHドメイン上の自己調節蛋白質相互作用部位をマッピングし,ITKの触媒キナーゼドメインと直接接触し,ホスホ移動反応を阻害した。さらに,ITK PHドメインによる脂質結合と完全長ITKにより形成された自己阻害複合体の安定性との間の重要な相互作用を解明した。キナーゼドメインにおけるITK活性化ループは,ITK PHドメインのPIP_3への結合により,外因性キナーゼLCKへのリン酸化にアクセス可能になる。ITK機能の制御におけるITK PHドメインのアロステリック役割を明らかにすることにより,PHドメインの機能的レパートリーを一般的に拡大し,免疫細胞シグナル伝達の文脈においてこの特異的キナーゼを標的化するための代替戦略に扉を開いた。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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酵素一般 , 生体膜一般

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