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J-GLOBAL ID：201902220733692037   整理番号：19A1589247

細菌からのグリコーゲン分岐酵素N末端の構造と進化【JST・京大機械翻訳】

Structure and Evolution of Glycogen Branching Enzyme N-Termini From Bacteria

著者 (13件)： Wang Liang (Department of Bioinformatics, School of Medical Informatics, Xuzhou Medical University, Xuzhou, China) ,  Wang Liang (Jiangsu Key Laboratory of New Drug Research and Clinical Pharmacy, School of Pharmacy, Xuzhou Medical University, Xuzhou, China) ,  Liu Qinghua (Jiangsu Key Laboratory of New Drug Research and Clinical Pharmacy, School of Pharmacy, Xuzhou Medical University, Xuzhou, China) ,  Hu Junfeng (Department of Bioinformatics, School of Medical Informatics, Xuzhou Medical University, Xuzhou, China) ,  Asenso James (Jiangsu Key Laboratory of New Drug Research and Clinical Pharmacy, School of Pharmacy, Xuzhou Medical University, Xuzhou, China) ,  Wise Michael J. (Computer Science and Software Engineering, University of Western Australia, Perth, WA, Australia) ,  Wise Michael J. (The Marshall Centre for Infectious Diseases Research and Training, University of Western Australia, Perth, WA, Australia) ,  Wu Xiang (Department of Bioinformatics, School of Medical Informatics, Xuzhou Medical University, Xuzhou, China) ,  Ma Chao (Department of Bioinformatics, School of Medical Informatics, Xuzhou Medical University, Xuzhou, China) ,  Chen Xiuqing (Department of Bioinformatics, School of Medical Informatics, Xuzhou Medical University, Xuzhou, China) ,  Yang Jianye (Department of Bioinformatics, School of Medical Informatics, Xuzhou Medical University, Xuzhou, China) ,  Tang Daoquan (Jiangsu Key Laboratory of New Drug Research and Clinical Pharmacy, School of Pharmacy, Xuzhou Medical University, Xuzhou, China) ,  Tang Daoquan (Center for Experimental Animals, Xuzhou Medical University, Xuzhou, China)
資料名： Frontiers in Microbiology (Web)  (Frontiers in Microbiology (Web))
巻： 9  ページ： 3354  発行年： 2018年 
JST資料番号： U7080A  ISSN： 1664-302X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 細菌において,グリコーゲンは炭素とエネルギー貯蔵において重要な役割を果たす。その構造は最近細菌環境耐久性と関連している。細菌グリコーゲン代謝の必須遺伝子の中で,glgBコード分岐酵素GBEはα-1,6-グリコシド分岐点の形成に必須の役割を果たし,グリコーゲンにおける独特の分岐パターンを決定する。以前に,それらのN末端ドメイン組織に基づく小セットのGBEsの進化分析は,2つのタイプのGBEが存在する可能性があることを明らかにした。(1)N1とN2(CBM48としても知られている)ドメインと(2)N2ドメインのみを有するタイプ2GBEの両方を有するタイプ1GBE。本研究では,最初に,隠れMarkovモデルに基づく169の手動でレビューされた細菌GBEsのN末端ドメインを分析した。N1ドメインの前方に約100アミノ酸を持つGBE(タイプ3)の以前に報告されていないグループを同定した。系統発生分析は,ある種の細菌門におけるGBE型のクラスター化パターンを見出し,より短いタイプ2 GBEsがグラム陽性種において主に見出されたが,より長いタイプ1 GBEはグラム陰性種において見出された。いくつかのin vitro研究はグリコーゲン形成時の短いオリゴ糖鎖の移動とN1ドメインを結びつけており,それは小さくコンパクトなグリコーゲン構造をもたらす可能性がある。コンパクトなグリコーゲンはよりゆっくり分解し,結果として,細菌に対する環境持続性の強化に寄与する耐久性のあるエネルギー貯蔵として役立つ可能性がある。したがって,大規模配列分析により,それらのN末端ドメインに基づくGBEsの分類に興味を持たせた。さらに,種と配列レベルにおける系統発生分析を通して異なるGBEsの進化パターンを理解する。GBE N末端の三次元モデリングも構造比較のために行った。9387のGBE配列のさらなる研究は,おそらく3型GBEの新しいグループに属する可能性がある147のGBEを同定し,そのほとんどはActinobacteria門に落下した。また,グリコーゲン平均鎖長(ACL)をGBE型と相関させることを試みた。しかし,限られたデータ利用可能性のために,有意な結論は引き出されなかった。要約すると,著者らの研究は,進化的観点からドメイン組織の観点から細菌のGBEsを系統的に調べ,グリコーゲン構造と細菌生理学におけるGBE N末端機能のさらなる実験的研究のための指針を提供する。Copyright 2019 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 耐久性 ,  in vitro実験 ,  *グリコーゲン ,  少糖類 ,  *細菌 ,  *酵素 ,  エネルギー貯蔵 ,  炭素 ,  クラスタ化 ,  隠れMarkovモデル ,  ハウスキーピング遺伝子
準シソーラス用語： 鎖長 ,  持続性 ,  ドメイン構造 ,  *アミノ末端 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： グリコーゲン ,  分岐酵素 ,  N1ドメイン ,  CBM48 ,  平均鎖長 ,  耐久性

分類 (5件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  微生物生理一般  (EG03051L) ,  ウイルスの生化学  (EG04030F) ,  ウイルス感染の生理と病原性  (EG04042Y) ,  微生物の生化学  (EG03020N)

引用文献 (52件)：

• Almagro G., Viale A. M., Montero M., Rahimpour M., Munoz F. J., Baroja-Fernandez E., et al (2015). Comparative genomic and phylogenetic analyses of gammaproteobacterial glg genes traced the origin of the Escherichia coli glycogen glgBXCAP operon to the last common ancestor of the sister orders enterobacteriales and pasteurellales. PLoS One 10:e0115516. doi: 10.1371/journal.pone.0115516
• Alonso-Casajus N., Dauvillee D., Viale A. M., Munoz F. J., Baroja-Fernandez E., Moran-Zorzano M. T., et al (2006). Glycogen phosphorylase, the product of the glgP Gene, catalyzes glycogen breakdown by removing glucose units from the nonreducing ends in Escherichia coli. J. Bacteriol. 188 5266-5272. doi: 10.1128/JB.01566-05
• Apweiler R., Bairoch A., Wu C. H., Barker W. C., Boeckmann B., Ferro S., et al (2017). UniProt: the universal protein knowledgebase. Nucleic Acids Res. 45 D158-D169. doi: 10.1093/nar/gkw1099
• Ball S., Colleoni C., Arias M. C. (2015). “"The transition from glycogen to starch metabolism in cyanobacteria and eukaryotes,"” in Starch, ed. Nakamura Y. (New York, NY: Springer), 93-158. doi: 10.1007/978-4-431-55495-0_4
• Binderup K., Mikkelsen R., Preiss J. (2000). Limited proteolysis of branching enzyme from Escherichia coli. Arch. Biochem. Biophys. 377 366-371. doi: 10.1006/abbi.2000.1815

タイトルに関連する用語 (6件)： 細菌 ,  グリコーゲン ,  分岐 ,  酵素 ,  N末端 ,  進化