蛋白質におけるヘム結合親和性の精密測定【JST・京大機械翻訳】

Leung Galvin C.-H.; Fung Simon S.-P.; Dovey Nicholas R.B.; Raven Emma L.; Hudson Andrew J.

文献

J-GLOBAL ID：201902221539680890 整理番号：19A0852284

蛋白質におけるヘム結合親和性の精密測定【JST・京大機械翻訳】

Precise determination of heme binding affinity in proteins

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資料名：
巻： 572 ページ： 45-51 発行年： 2019年
JST資料番号： H0177B ISSN： 0003-2697 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

蓄積する証拠は,標的蛋白質との相互作用が伝統的に定義されたヘム蛋白質で見出されるよりも過渡的なシグナル伝達分子としての細胞ヘムに対する新しい役割を示唆する。この役割を研究するために,ヘム結合親和性(または解離定数,K_d)を決定するための正確な方法が必要である。K_dの推定は,ヘミンによるアポ蛋白質の分光光度滴定に従って一般的に行われる。しかし,正確な測定への障害は,生成物(ホロ蛋白質)に対するSoret吸光度と滴定剤(ヘミン)に対するそれとの間の識別における挑戦である。本論文では,これらの成分によって作られた寄与を吸光度値に分離するために,全体的に異なるアプローチを用いた。純粋成分スペクトルと濃度分布を多変量曲線分解(MCR)アルゴリズムにより推定した。この手法は既存の方法に比べて有意な利点を有している。最初に,K_dのより正確な測定を,すべての3つの成分(アポ蛋白質/ホロ蛋白質/ヘミン)に対する濃度プロファイルを決定し,同時に理論結合モデルに適合させることができる。次に,ホロ蛋白質の吸収スペクトルを計算した。これはMCRのユニークな利点であり,ヘム結合の性質がこれまでにない蛋白質の研究にとって魅力的であり,ホロ蛋白質スペクトルが相互作用に関する情報を提供するので,これまで特性化されていない。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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酵素一般 , 分光分析

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