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J-GLOBAL ID:201902222457964443   整理番号:19A2030867

ヒトインドールアミン2,3-ジオキシゲナーゼ1に結合した基質のUV共鳴Raman特性化【JST・京大機械翻訳】

UV Resonance Raman Characterization of a Substrate Bound to Human Indoleamine 2,3-Dioxygenase 1
著者 (6件):
資料名:
巻: 117  号:ページ: 706-716  発行年: 2019年 
JST資料番号: B0298A  ISSN: 0006-3495  CODEN: BIOJAU  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ヒトインドールアミン2,3-ジオキシゲナーゼ1(IDO)は,L-トリプトファン(Trp)の主要代謝経路の最初の反応を触媒し,N-ホルミルキヌレニンを生成するヘム酵素である。反応は,Trpインドール環におけるC_2=C_3結合の開裂と,鉄結合O_2からインドール2と3位置への2つの原子酸素の挿入を含む。このユニークな酵素反応の化学的機構の確立のために,IDOに結合した基質Trpの立体配座と電子状態を決定する必要がある。本研究では,Trpの存在下でIDOの紫外共鳴Ramanスペクトルを測定し,基質Trpの振動モードを検出した。三成分複合体(Trp結合シアニド酵素)及びIDOの二成分複合体(Trp結合還元酵素)におけるTrpの紫外共鳴Ramanスペクトルを溶液中遊離Trpのそれと比較し,IDOへの結合がTrpの立体配座に影響し,特にC_3-C_β結合周辺で類似の変化をもたらすことを見出した。しかしながら,三成分複合体中のヘム6配位部位における二原子配位子の存在はTrpの移動度と電子構造を著しく変化させ,酵素反応におけるC_2=C_3結合開裂をもたらした。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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