蛋白質におけるトンネリング動力学と非断熱プロトン共役Electron移動:電場と非調和ドナー-アクセプタ相互作用の効果【JST・京大機械翻訳】

Salna Bridget; Benabbas Abdelkrim; Russo Douglas; Champion Paul M.

文献

J-GLOBAL ID：201902222842887217 整理番号：19A1883958

蛋白質におけるトンネリング動力学と非断熱プロトン共役Electron移動:電場と非調和ドナー-アクセプタ相互作用の効果【JST・京大機械翻訳】

Tunneling Kinetics and Nonadiabatic Proton-Coupled Electron Transfer in Proteins: The Effect of Electric Fields and Anharmonic Donor-Acceptor Interactions

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資料名：
巻： 121 号： 28 ページ： 6869-6881 発行年： 2017年
JST資料番号： W0921A ISSN： 1520-6106 CODEN： JPCBFK 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

プロトンドナー-アクセプタ(D-A)距離ゆらぎの適切な記述は,プロトン結合電子輸送(PCET)におけるトンネリングを理解するために重要である。D-Aポテンシャルに対する典型的な調和近似は,Gauss確率分布をもたらし,これは,サンプリング短いD-A距離のエネルギーコストを増加させる電子反発力を適切に反映しない。これらの短い距離は熱的に活性化されたトンネリングに対する主要なチャネルであるので,トンネリング動力学の解析はD-A相互作用の本質的な非調和的性質に敏感に依存する。したがって,量子化学計算を用いてD-A相互作用を説明し,実験的トンネリング速度論の解析のための改良モデルを開発した。強い内部電場も考慮され,D-A距離分布がvan der Waals接触距離以下に位置するとき,圧縮力に大きく寄与することが分かった。このモデルを,野生型(WT)とダイズリポキシゲナーゼ-1(SLO)の二重変異体(DM)に関する最近の実験に適用した。WT SLOにおけるトンネル活性分布を調製するのに必要な圧縮力は,分子モータの測定値と蛋白質アンフォールディング力を大きく超える~nN範囲に低下することが分かった。これは,D-A結合軸に沿って整列した~60~100MV/cm電場が,PCETトンネリング反応を容易にする酵素立体配座相互変換により発生しなければならないことを示す。測定したトンネリング速度の絶対値に基づき,電子行列要素の以前に計算した値を用いて,このトンネリング活性立体配座のポピュレーションは10~5~10~7の範囲にあることが分かった。これは最近のENDOR実験の検出閾値よりはるかに低い構造ゆらぎであることを示している。DMトンネリング動力学の付加的解析により,無秩序(高エントロピー)立体配座がサンプリングD-A距離の広い範囲によりトンネル活性化できるという提案を導いた。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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蛋白質・ペプチド一般

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