N-グリコシル化配列を含むペプチドの結合は触媒的に適格なオリゴサッカリルトランスフェラーゼ複合体を創る【JST・京大機械翻訳】

Matsumoto Shunsuke; Taguchi Yuya; Shimada Atsushi; Igura Mayumi; Kohda Daisuke; Kohda Daisuke; Kohda Daisuke

文献

J-GLOBAL ID：201902222967886545 整理番号：19A1806588

N-グリコシル化配列を含むペプチドの結合は触媒的に適格なオリゴサッカリルトランスフェラーゼ複合体を創る【JST・京大機械翻訳】

Tethering an N-Glycosylation Sequon-Containing Peptide Creates a Catalytically Competent Oligosaccharyltransferase Complex

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資料名：
巻： 56 号： 4 ページ： 602-611 発行年： 2017年
JST資料番号： B0270B ISSN： 0006-2960 CODEN： BICHAW 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

オリゴ糖転移酵素(OST)は,Xがプロリンでない蛋白質のAsn-X-Ser/Thr配列のAsn残基にオリゴ糖鎖を移動させる。配列はジスルフィド結合を介して古細菌OST酵素に結合した。OST蛋白質におけるシステイン残基の位置と配列含有受容体ペプチドを,受容体ペプチドを有する非共有結合複合体における真正細菌OST構造に対する参照により選択した。架橋したOST-配列複合体の結晶構造を決定した。Ser/Thr結合ポケットは配列中のThr残基を認識し,「カルボン酸ダイアド」と呼ばれる触媒構造はAsn残基と相互作用した。従って,この配列の認識と触媒機構は古細菌と真正細菌OSTsの間で保存されている。複合体中の結合ペプチドがオリゴ糖ドナーの存在下で効率的にグリコシル化されることを見出した。厳しい要求は架橋状態で大きく緩和される。二重変異は活性を消失させたが,触媒構造中の二つの保存された酸性残基は各々の必要性があった。配列中のAsn位置のGln残基は受容体として機能し,位置+2のヒドロキシ基は必要ではなかった。短い遊離ペプチドを用いた標準アッセイにおいて,X位置で強いアミノ酸選択性が観察されたが,Proを除く優先性は架橋状態で完全に消失した。初期結合過程をスキップし,錯体状態を安定化することにより,触媒的に能力のある架橋錯体は,プロパルギル移動反応を研究するためのユニークな系を提供する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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細胞膜の受容体

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