文献
J-GLOBAL ID:201902225510126726   整理番号:19A2869080

グループA Streptococcus NAD-グリコヒドロラーゼはヒト上皮細胞へのカベオリン1仲介インターナリゼーションを阻害する【JST・京大機械翻訳】

Group A Streptococcus NAD-Glycohydrolase Inhibits Caveolin 1-Mediated Internalization Into Human Epithelial Cells
著者 (7件):
資料名:
巻:ページ: 398  発行年: 2019年 
JST資料番号: U7063A  ISSN: 2235-2988  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
A群連鎖球菌(GAS)は,持続性感染を引き起こす上皮細胞を侵入する。ガスは宿主環境におけるそれらの生存に影響する宿主系を調節する種々のエフェクタ蛋白質を有する。GASの主要エフェクタ蛋白質は,NAD-グリコヒドロラーゼ(Nga)とストレプトリシンO(SLO)である。NgaはNADアーゼ活性を有し,SLO依存性細胞毒性を示すが,いくつかの臨床分離株はNgaのNADPH不活性サブタイプを保持し,NADアーゼ不活性Ngaの機能はまだ不明である。この研究において,ngaの欠失は,HeLa及びCa9-22細胞へのGASのインターナリゼーションを増強することを見出した。Nga R289K/G330D(NADアーゼ不活性)のアミノ酸置換はGAS侵入を増強せず,NgaがNADPH非依存的に宿主細胞へのGASのインターナリゼーションを阻害することを示唆した。さらに,sloとngaの二重欠失は野生型GASと比較して類似の侵入割合を示し,NgaによるGAS侵入の阻害におけるSLOの重要な役割を示した。さらに,nga欠失変異体の増強されたインターナリゼーションはCav1ノックアウトHeLa細胞では観察されなかった。全体として,これらの知見は,上皮細胞へのCAV1仲介インターナリゼーションの負の調節因子としてNgaの非認識NADPH非依存性機能を示す。Copyright 2019 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
微生物感染の生理と病原性  ,  生物学的機能 
物質索引 (1件):
物質索引
文献のテーマを表す化学物質のキーワードです
引用文献 (64件):
もっと見る

前のページに戻る