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J-GLOBAL ID：201902226553353846   整理番号：19A1705735

Corynebacterium pekinense由来の新規アスパルトキナーゼ変異体M372I/T379Wの酵素特性化と分子機構【JST・京大機械翻訳】

Enzymatic characterization and molecular mechanism of a novel aspartokinase mutant M372I/T379W from Corynebacterium pekinense

著者 (7件)： Gao Yunna (College of Food Science and Engineering, Jilin Agricultural University, Changchun 130118, China. [e-mail]) ,  Han Caijing ,  Liu Chunlei ,  Wang Ji ,  Zhao Lan ,  Fang Li ,  Min Weihong
資料名： RSC Advances (Web)  (RSC Advances (Web))
巻： 9  号： 37  ページ： 21344-21354  発行年： 2019年 
JST資料番号： U7055A  ISSN： 2046-2069  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Corynebacterium pekinense由来の新規アスパルトキナーゼ変異体M372I/T379Wを部位特異的変異誘発を用いて構築した。次に,酵素を精製し,特性化し,その分子機構を包括的に分析した。野生型AKと比較して,M372I/T379W AKの触媒活性は16.51倍高く,最適温度は28から35°Cに上昇した。M372I/T379W AKの熱安定性は有意に改善された。マイクロスケール熱泳動分析は,M372I/T379W AKがLysの抑制効果を弱めるだけでなく,Aspとのより強い結合力を持つことを示した。分子動力学シミュレーションにより,突然変異M372I及びT379Wは,Asp及びATP結合ポケット残基の柔軟性及びCpAKとAsp間の水素結合に影響することにより,CpAKの活性を調節できることを示した。さらに,突然変異は蛋白質ドメインの相対的位置に影響を及ぼすことができた。M372I/T379W AKのAsp結合ポケット入口ゲートArg169-Ala60の幅は野生型AKのそれより大きく,CpAKはT状態からR状態にスイッチし,酵素のAspへの結合を促進し,この酵素の触媒効率を改善した。これらの結果は,アスパラギン酸代謝における潜在的応用を有する,より多くのアスパルトキナーゼ突然変異体の合理的設計を大いに促進するM372I/T379W AKの分子機構を説明する。Copyright 2019 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 結合部位 ,  柔軟性 ,  *Corynebacterium ,  熱安定性 ,  水素結合 ,  *キャラクタリゼーション ,  *酵素 ,  *アスパラギン酸キナーゼ ,  触媒活性 ,  野生型 ,  部位特異的変異誘発 ,  代謝 ,  突然変異
準シソーラス用語： 残基 ,  *分子機構 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 生理活性ペプチド  (EB08100U)

タイトルに関連する用語 (6件)： Corynebacterium ,  アスパルトキナーゼ ,  変異体 ,  酵素 ,  特性化 ,  分子