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J-GLOBAL ID：201902228098141631   整理番号：19A1964020

アミロイド線維形成への傾向に関連したヒトαシヌクレインの動的性質【JST・京大機械翻訳】

Dynamic Properties of Human α-Synuclein Related to Propensity to Amyloid Fibril Formation

著者 (7件)： Fujiwara Satoru (Institute for Quantum Life Science, National Institutes for Quantum and Radiological Science and Technology, 2-4 Shirakata, Tokai, Ibaraki 319-1106, Japan) ,  Kono Fumiaki (Institute for Quantum Life Science, National Institutes for Quantum and Radiological Science and Technology, 2-4 Shirakata, Tokai, Ibaraki 319-1106, Japan) ,  Matsuo Tatsuhito (Institute for Quantum Life Science, National Institutes for Quantum and Radiological Science and Technology, 2-4 Shirakata, Tokai, Ibaraki 319-1106, Japan) ,  Sugimoto Yasunobu (Nagoya University Synchrotron Radiation Research Center, Furo-cho, Chikusa-ku, Nagoya, Aichi 464-0965, Japan) ,  Matsumoto Tomoharu (Structural Biology Research Center, Garduate School of Science, Nagoya University, Furo-cho, Chikusa-ku, Nagoya, Aichi 464-8601, Japan) ,  Narita Akihiro (Structural Biology Research Center, Garduate School of Science, Nagoya University, Furo-cho, Chikusa-ku, Nagoya, Aichi 464-8601, Japan) ,  Shibata Kaoru (Neutron Science Section, Materials and Life Science Division, J-PARC Center, Japan Atomic Energy Agency, 2-4 Shirakata, Tokai, Ibaraki 319-1195, Japan)
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 431  号： 17  ページ： 3229-3245  発行年： 2019年 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： α-シヌクレイン(αSyn)はアミロイド線維を形成できる本質的に無秩序な蛋白質である。αSynのフィブリルはパーキンソン病と他のシヌクレイン症の病因と関係している。従って,αSynのフィブリル形成の機構を解明することは,これらの疾患の病因のメカニズムを理解するために重要である。αSynのフィブリル形成は溶液条件に敏感であり,αSynのフィブリル形成はその固有の物理化学的性質の変化,特にαSynのような本質的に無秩序な蛋白質が機能に固有の柔軟性を利用するため,その動的性質の変化から生じることを示唆した。種々の条件下でこれらの特性を特性化することは,フィブリル形成の機構への洞察を提供するはずである。ここでは,準弾性中性子散乱および小角X線散乱法を用いて,短いフィブリルの凝集が起こる(pH4.0),およびフィブリル形成が完了しない(pH7.4)条件下でのαSynの動的および構造的性質を調べた。小角X線散乱測定は,高塩濃度のpH7.4での拡張構造がpH4.0と7.4でコンパクトになることを示した。準弾性中性子散乱測定により,分子内セグメント運動と側鎖運動のような局所運動の両方が,pH7.4において高い塩濃度で強化されることを示したが,pH7.4では塩なしの場合と比較して,局所運動のみがpH4.0で強化された。これらの結果は,αSynのフィブリル形成が局所運動の増強だけでなく,適切な分子間相互作用が可能であるようなセグメント運動を必要とすることを意味する。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *ヒト ,  小角X線散乱 ,  側鎖 ,  構造特性 ,  Parkinson病 ,  柔軟性 ,  キャラクタリゼーション ,  病因 ,  タンパク質 ,  分子間相互作用
準シソーラス用語： 準弾性中性子散乱 ,  *シヌクレイン ,  フィブリル ,  *アミロイド線維 ,  *α-シヌクレイン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 小角X線散乱 ,  準弾性中性子散乱 ,  動的光散乱 ,  パーキンソン病 ,  内在性無秩序蛋白質

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (5件)： アミロイド線維形成 ,  傾向 ,  ヒト ,  αシヌクレイン ,  動的性質