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J-GLOBAL ID:201902229803329306   整理番号:19A0176507

基質特異性設計に向けたアシル-ACPチオエステラーゼへの構造的洞察【JST・京大機械翻訳】

Structural Insight into Acyl-ACP Thioesterase toward Substrate Specificity Design
著者 (8件):
資料名:
巻: 12  号: 11  ページ: 2830-2836  発行年: 2017年 
JST資料番号: W5037A  ISSN: 1554-8937  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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アシル-ACPチオエステラーゼ(TE)はII型脂肪酸合成時のチオエステル結合の加水分解を触媒し,脂肪酸鎖長を直接決定する。ほとんどのTEは16:0および18:1基質の認識に関与し,一方,特異的TEはC8-C14におけるアシル-ACP伸長を遮断した。しかし,TEのアシル選択機構は今日まで完全には解明されていない。本研究では,2つの独立したホットイヌ領域から成るC12特異的チオエステラーゼFatBの結晶構造を決定した。非正準Asp-His-Glu触媒ネットワークをC末端ホットイヌ領域上で同定し,一方,基質結合ポケットはN末端ホットイヌ領域上にあることを決定した。さらに,β5,β2およびβ4シート上のいくつかの非保存的アミノ酸により調節され,α1ヘリックス上のT137により囲まれた,ucFatBの基質選択機構を明らかにした。これに基づいて,C12特異的TEは基質結合ポケット容量を調整することによりC14選択性に対して合理的に再設計された。T137G変異体は,in vitroでC12基質と比較して,C14基質に対して比較的な相対活性を示した。さらに,再構成されたucFatB_T137Gは,遺伝子操作された細胞における野生型から10%C14と対照的に,40%までのC14脂肪酸含有量を達成した。TEの解明されていない基質選択機構は,脂肪酸合成を調整するための新しい戦略を提供する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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酵素一般  ,  酵素生理 
タイトルに関連する用語 (5件):
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