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J-GLOBAL ID:201902231363136694   整理番号:19A1884307

治療用蛋白質プロタミンの表面における励起状態プロトン移動【JST・京大機械翻訳】

Excited-State Proton Transfer on the Surface of a Therapeutic Protein, Protamine
著者 (3件):
資料名:
巻: 121  号: 45  ページ: 10306-10317  発行年: 2017年 
JST資料番号: W0921A  ISSN: 1520-6106  CODEN: JPCBFK  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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生体表面上でのプロトン移動反応は,無数の生物学的プロセスにおいて重要な役割を果たしている。ここでは,8-ヒドロキシピレン-1,3,6-トリスルホナート(HPTS)の励起状態プロトン移動反応を,基底状態吸収,定常状態,および詳細な時間分解発光測定を用いて,重要な治療蛋白質,プロタミン(PrS)の存在下で研究した。HPTSは,2.6×10~4M-1の高い会合定数をもつプロタミンと1:1錯体を形成する。HPTSとプロタミンの結合は,酸性度定数(pK_a)における1.1単位の下方シフトを引き起こす基底状態プロトトロピック平衡における顕著な変調をもたらす。バイオ表面上のHPTSの遅いプロトン移動の多数の報告と対照的に,興味あることに,HPTSはバルク水性緩衝液と比較してプロタミンの存在下でより速いプロトン移動事象を示した。さらに,プロトン拡散過程の次元も,プロトン拡散過程が三次元であるバルク水性緩衝液中のHPTSの挙動と対照的に,プロタミンの表面上で著しく減少した。PrSに対するHPTSの結合に対するイオン強度の影響はアニオン性HPTSとカチオン性プロタミンの間の静電相互作用の支配的役割を示唆し,これは分子ドッキングシミュレーションにより支持され,プロタミンの表面上のHPTSに対する最も好ましい結合部位は複数のカチオン性アルギニン残基により囲まれていることを予測した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (5件):
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高分子固体のその他の性質  ,  分子化合物  ,  四環以上の炭素縮合多環化合物  ,  溶液論一般  ,  反応速度論・触媒一般 
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