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J-GLOBAL ID：201902231413535194   整理番号：19A2299946

単一分子Foerster共鳴エネルギー移動測定は表皮成長因子受容体C-尾部ドメインの動的部分秩序構造を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Single-Molecule Foerster Resonance Energy Transfer Measurement Reveals the Dynamic Partially Ordered Structure of the Epidermal Growth Factor Receptor C-Tail Domain

著者 (2件)： Okamoto Kenji (Cellular Informatics Laboratory, RIKEN, Saitama, Japan) ,  Sako Yasushi (Cellular Informatics Laboratory, RIKEN, Saitama, Japan)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 123  号： 3  ページ： 571-581  発行年： 2019年 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本質的に無秩序な蛋白質(IDP)または領域(IDRs)は秩序構造を形成することなく独特の機能性を示すと考えられている。しかしながら,これらの分子機構は,構造情報の測定が困難なため,部分的には容易には解明されていない。本研究では,ヒト上皮成長因子受容体(EGFR)のC末端尾部(CTT)ドメインの構造を調べるために,代替レーザ励起(ALEX)法と円偏光二色性(CD)分光法を適用した。塩化カリウム(KCl),尿素またはグアニジニウム塩化物(GdmCl)の添加により修飾した溶液条件下でのALEXにより得られたFoerster共鳴エネルギー移動(FRET)の単一分子分布は,電荷相互作用と二次構造形成の影響を別々に調べることを可能にした。CDスペクトル分析は,含まれた二次構造のタイプを示した。結果は,CTTの構造が二次構造形成により影響されることを示唆し,それは電荷相互作用によるよりはむしろ主に逆平行βシートであり,主要Grb2結合部位のリン酸化は二次構造を部分的に否定する。著者らの知見は,EGFR CTTが局所的βシート形成によるリガンド結合動力学を調節するか,またはリン酸化状態に関連する破壊によって調節されるかもしれないことを示唆する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： タンパク質 ,  ヒト ,  β構造 ,  結合部位 ,  *二次構造 ,  円偏光二色性 ,  電荷 ,  相互作用 ,  リン酸化 ,  Grb2 ,  分子機構 ,  *秩序構造 ,  *ドメイン構造 ,  *単一分子 ,  ウレア化合物

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： 尿素

タイトルに関連する用語 (6件)： 単一分子 ,  Foerster共鳴エネルギー移動 ,  表皮成長因子受容体 ,  尾部 ,  ドメイン ,  秩序構造