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J-GLOBAL ID：201902231726902178   整理番号：19A1884100

化学変性剤による蛋白質折畳み中の協同的構造変化の程度の調節【JST・京大機械翻訳】

Modulation of the Extent of Cooperative Structural Change During Protein Folding by Chemical Denaturant

著者 (2件)： Jethva Prashant N. (National Centre for Biological Sciences, Tata Institute of Fundamental Research, India) ,  Udgaonkar Jayant B. (National Centre for Biological Sciences, Tata Institute of Fundamental Research, India)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 121  号： 35  ページ： 8263-8275  発行年： 2017年 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質折畳み及び非折畳み反応は常に高度に協調的な反応であるように見えるが,協同性の構造及び配列決定因子はほとんど理解されていない。重要なことに,協同的な構造変化が蛋白質全体を通して起こるか,あるいはいくつかの部分が協調的に変化し,他の部分が非協調的に変化するかどうかは知られていない。本研究では,水素交換質量分析を用いて,PI3K SH3ドメインの非折畳み機構が5M尿素の不在と存在下で類似していることを示した。データは,構造変化がN⇔I_NとI_N⇔I_2遷移の間に非協力的に起こる4つの状態N⇔I_2⇔Uモデルによって良く記述され,I_2⇔U遷移の間に共同的に起こる。β鎖4及び5と同様にnSrcループ及びRTループは非協同的変性を受けたが,β鎖1,2及び3は尿素不在下で協調的に折畳まれなかった。しかし,5M尿素の存在下では,β鎖4の非折畳みが協同的になり,協同的構造変化の程度が増加した。本研究は蛋白質安定性と協同性の間の関係を強調し,蛋白質安定性を変化させるために化学変性剤を用いて協同性の程度をどのように変化させることができるかを示した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *タンパク質 ,  ホスファチジルイノシトール3-キナーゼ ,  質量分析 ,  デコンボリューション
準シソーラス用語： 蛋白質安定性 ,  ドメイン構造 ,  水素交換 ,  決定因子 ,  *構造変化 ,  *蛋白質折畳み , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (7件)： 化学 ,  変性剤 ,  蛋白質折畳み ,  協同 ,  構造変化 ,  程度 ,  調節