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J-GLOBAL ID:201902232152905439   整理番号:19A1806725

ヒドロキシルラジカル蛋白質フットプリントを用いたグリコシル化無傷HIV-1gp120-B12抗体複合体の構造解析【JST・京大機械翻訳】

Structural Analysis of the Glycosylated Intact HIV-1 gp120-b12 Antibody Complex Using Hydroxyl Radical Protein Footprinting
著者 (10件):
資料名:
巻: 56  号:ページ: 957-970  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0270B  ISSN: 0006-2960  CODEN: BICHAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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糖蛋白質gp120はヒト免疫不全ウイルス1の表面抗原と病原性因子である。種々のHIV分離株からgp120に反応する広く中和された抗体(bNAbs)は,gp120とbNAbsの間の相互作用が理解できるならば,ワクチン接種目的のための広く効果的な免疫原の開発の希望を提供する。構造的観点から,gp120はそのサイズ,複数の柔軟領域の存在,及び大量のグリコシル化のために特に困難な系であり,それらの全てはgp120-bNAb相互作用において重要である。ここでは,蛋白質の高速光化学酸化による高分解能ヒドロキシルラジカル蛋白質フットプリント(HR-HRPF)を用いて,完全長,グリコシル化gp120とbNAb b12との相互作用を調べた。HR-HRPFは,変異誘発のような蛋白質立体配座を変化させる可能性のある測定を必要とせずに,複数のアミノ酸の平均溶媒接近可能表面積の変化の測定を可能にする。計算モデリングと結合したgp120-b12複合体のHR-HRPFは,おそらくb12の軽鎖とV1/V2ドメインの新しい広範な相互作用を示した。また,著者らのデータは,N330グリカンとb12軽鎖との相互作用によって引き起こされたC3ドメインにおけるHR-HRPF保護を明らかにした。完全長,グリコシル化gp120とb12との相互作用に関する情報を提供することに加えて,本研究はbNAbの広い特異性を駆動する相互作用をより良く特性化するために,他のbNAbsと完全長グリコシル化gp120の構造的研究のテンプレートとして役立つ。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
生物学的機能  ,  ウイルスの生化学 

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