文献

J-GLOBAL ID：201902234526057173   整理番号：19A1806754

一酸化窒素が誘導する立体配座変化はShewanella oneidensisにおけるH-NOXとヒスチジンキナーゼの相互作用と調節を支配する【JST・京大機械翻訳】

Nitric Oxide-Induced Conformational Changes Govern H-NOX and Histidine Kinase Interaction and Regulation in Shewanella oneidensis

著者 (6件)： Rao Minxi (Department of Chemistry, University of California) ,  Herzik Mark A. Jr. (Department of Molecular and Cell Biology, University of California) ,  Iavarone Anthony T. (QB3 Institute, University of California) ,  Marletta Michael A. (Department of Chemistry, University of California) ,  Marletta Michael A. (Department of Molecular and Cell Biology, University of California) ,  Marletta Michael A. (QB3 Institute, University of California)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 56  号： 9  ページ： 1274-1284  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 一酸化窒素(NO)は,ヘム-一酸化窒素/酸素結合(H-NOX)蛋白質シグナリングを介して,いくつかの細菌ファミリーにおける生物膜調節に関与する。H-NOX(So H-NOX)は同じオペロン上にコードされるヒスチジンキナーゼ(So hNOK)と会合し,それらはSo H-NOXのNO結合状態がSo hNOK自己リン酸化活性を阻害し,3つの応答調節因子のリン酸化状態に影響する。NO結合によるSo H-NOXの立体配座変化は構造的に特性化されているが,NO結合So H-NOXによるhNOK阻害の機構は不明のままである。本研究において,So H-NOX及びSo hNOK相互作用及び調節の分子的詳細を特性化した。So hNOKにおけるN末端ドメインはH-NOX相互作用の部位であると決定され,So H-NOX上の結合界面は水素-重水素交換質量分析と表面走査変異誘発の組合せを用いて同定された。結合動力学測定と分析ゲル濾過により,NO結合So H-NOXは,非リガンド状態のH-NOXと比較して,So hNOKに対してより強い親和性を有し,キナーゼ阻害との結合親和性を相関させることを明らかにした。結合欠損H-NOX変異体によるキナーゼ活性アッセイにより,H-NOX-HnoK複合体の形成はhNOKが触媒活性であることが必要であるが,NO結合によるH-NOX立体配座変化がhNOK阻害に必要であることを示した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： ゲル浸透クロマトグラフィー ,  *配座転移 ,  複合体 ,  キャラクタリゼーション ,  *ヒスチジンキナーゼ ,  細菌 ,  *一酸化窒素 ,  *酸化窒素 ,  *相互作用 ,  オペロン ,  変異誘発 ,  タンパク質
準シソーラス用語： *キナーゼ ,  ドメイン構造 ,  *Shewanella oneidensis , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (8件)： 一酸化窒素 ,  誘導 ,  立体配座変化 ,  Shewanella ,  NOX ,  ヒスチジンキナーゼ ,  相互作用 ,  調節