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J-GLOBAL ID：201902237779583418   整理番号：19A1806724

カルモジュリンEFハンド変異の構造的結果【JST・京大機械翻訳】

Structural Consequences of Calmodulin EF Hand Mutations

著者 (4件)： Piazza Michael (Department of Chemistry, University of Waterloo, Ontario, Canada) ,  Taiakina Valentina (Department of Chemistry, University of Waterloo, Ontario, Canada) ,  Dieckmann Thorsten (Department of Chemistry, University of Waterloo, Ontario, Canada) ,  Guillemette J. Guy (Department of Chemistry, University of Waterloo, Ontario, Canada)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 56  号： 7  ページ： 944-956  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： カルモジュリン(CaM)は多くの酵素に対する制御要素として働くサイトゾルCa2+結合蛋白質である。それは,柔軟な中心リンカー領域により結合されたCa2+を結合できる2つのEFハンド対を含む2つの球状ドメインから成る。CAMは,Ca2+-リプリートおよびCa2+-枯渇型において,その標的蛋白質を結合し,活性化することができる。CaMによる標的蛋白質の結合及び活性化のCa2+依存性/非依存性特性を研究するために,各EFハンドの位置でAspのAlaへのAspのAlaへの変異を破壊するCa2+結合を持つCaM構築物を用いた。これらのCaM突然変異体蛋白質は,N-葉EFハンド(CaM_12),C-ローブEFハンド(CaM_34),または4つのEFハンド(CaM_1234)のどちらかにおけるCa2+の結合において欠損している。潜在的構造変化を研究するために,これらの突然変異を引き起こす可能性があり,CaM_12,CaM_34,およびCaM_1234の詳細なNMR研究を,CaM_1234の溶液構造を決定することを含めて行った。次に,これらCaM変異体が,iNOS CaM結合ドメインペプチドに結合したCaM_34の溶液構造を決定することにより,アポCaMと相互作用することが知られている標的蛋白質とCaMの相互作用に影響するかを検討した。構造はこれらのCa2+欠損CaM変異体に存在する変化の直接的な構造的証拠を提供し,これらの変異が疎水性曝露表面を増加させ,CaMの各葉を通して電気陰性表面電位を減少させることを示した。これらのCa2+欠損CaM変異体はアポCaMの真の表現ではなく,アポCaMとその標的蛋白質との天然様相互作用を可能にしない可能性がある。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *変異 ,  溶液構造 ,  NMR【磁気共鳴】 ,  結合部位 ,  *カルモジュリン ,  突然変異 ,  ペプチド ,  酵素 ,  サイトゾル ,  疎水性 ,  相互作用
準シソーラス用語： 標的蛋白質 ,  ドメイン構造 ,  リンカ ,  *EFハンドモチーフ , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (3件)： カルモジュリン ,  EFハンド ,  変異