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J-GLOBAL ID：201902238124926704   整理番号：19A1806928

CooA一酸化炭素活性化のN末端Velcroモデルの試験【JST・京大機械翻訳】

Testing the N-Terminal Velcro Model of CooA Carbon Monoxide Activation

著者 (2件)： Tripathi Sarvind (Departments of Molecular Biology and Biochemistry, Pharmaceutical Sciences, and Chemistry, University of California, Irvine, California, United States) ,  Poulos Thomas L. (Departments of Molecular Biology and Biochemistry, Pharmaceutical Sciences, and Chemistry, University of California, Irvine, California, United States)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 57  号： 21  ページ： 3059-3064  発行年： 2018年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： CooAsはCO酸化に関与する一連の酵素を活性化する二量体細菌CO感知転写因子である。Rhodospirillum rubrum(rrCooA)の結晶構造は,二量体の単量体AからのN末端Proが「オフ」状態でrrCooAをロックする単量体Bのヘムを配位することを示す。COが結合すると,ProはCOと置換され,DNAへの特異的結合に必要なDNA結合ドメインの非常に大きな再配向をもたらすと仮定される。Carboxydothermus水素化ホルマント(chCooA)からの密接に関連したCooAの結晶構造は利用可能であり,CO結合オン状態は,COが結合するとDNA結合ドメインを保持するヘムとDNA結合ドメイン間の接触を提供するN末端領域を示す。これはCooA活性化のN末端ベルコモデルと称されている。本研究では,オン状態でchCooAを共有結合的にロックするジスルフィド変異体を生成することにより,この仮説を試験した。単純な蛍光分析を用いてDNA結合を測定し,S-S変異体がCOなしでもオン状態にあることを見出した。アポ-ヘムドメインの高分解能結晶構造も決定し,得られた構造はホロヘム結合構造と非常に類似していた。この結果はヘム結合モチーフがヘムまたはDNA結合ドメインなしで安定な構造を形成することを示す。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 転写因子 ,  単量体 ,  再配向 ,  ジスルフィド ,  水素化 ,  結晶構造 ,  Rhodospirillum ,  酵素 ,  二量体 ,  *一酸化炭素 ,  DNA【核酸】
準シソーラス用語： DNA結合 ,  オン状態 ,  DNA結合ドメイン ,  *CooA , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  遺伝子発現  (EC02040Q) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (6件)： CooA ,  一酸化炭素 ,  活性化 ,  N末端 ,  モデル ,  試験