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J-GLOBAL ID:201902238420179167   整理番号:19A0176653

セリン87におけるα-シヌクレインのO-GlcNAc化は膜結合に影響することなく凝集を減少させる【JST・京大機械翻訳】

O-GlcNAcylation of α-Synuclein at Serine 87 Reduces Aggregation without Affecting Membrane Binding
著者 (8件):
資料名:
巻: 12  号:ページ: 1020-1027  発行年: 2017年 
JST資料番号: W5037A  ISSN: 1554-8937  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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神経変性疾患関連蛋白質の凝集は,種々の翻訳後修飾を含む多くの因子により影響される。1つのそのような修飾,O-GlcNAc化は,Parkinson病のようなシヌクレイン病において原因となる役割を果たす主要蛋白質,α-シヌクレインを含むこれらの凝集傾向蛋白質のいくつかについて見出されている。著者らは以前に合成蛋白質化学を用いて,スレオニン72で均一なO-GlcNAc修飾を有するα-シヌクレインを調製し,この修飾が蛋白質凝集を阻害することを示した。しかしながら,同定された他の8つのO-GlcNAc化部位の影響は未知であった。ここでは,類似の合成戦略を用いて,これらの部位の1つ,セリン87におけるこの修飾の結果を調べた。この部位でのO-GlcNAc化はα-シヌクレイン凝集を阻害するが,スレオニン72での同じ修飾のそれよりも少ない程度であることを示した。しかし,この修飾はα-シヌクレインの膜結合特性に影響せず,同じ部位でのリン酸化からそれを区別することも見出した。これらの結果は,α-シヌクレインのO-GlcNAc化を高め,Parkinson病の進行を遅くする治療法の開発をさらに支持する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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遺伝子発現  ,  生物学的機能 
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