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J-GLOBAL ID：201902241776713081   整理番号：19A1806709

低温適応ヘテロオクタマーATPホスホリボシルトランスフェラーゼの速度論と構造【JST・京大機械翻訳】

Kinetics and Structure of a Cold-Adapted Hetero-Octameric ATP Phosphoribosyltransferase

著者 (14件)： Stroek Rozanne (School of Biology, University of St Andrews) ,  Stroek Rozanne (School of Engineering and Applied Science, Rotterdam University of Applied Science, The Netherlands) ,  Ge Ying (School of Chemistry, Biomedical Sciences Research Complex, University of St Andrews) ,  Talbot Paul D. (School of Biology, University of St Andrews) ,  Glok Mateusz K. (School of Biology, University of St Andrews) ,  Bernas Klaudia E. (School of Chemistry, Biomedical Sciences Research Complex, University of St Andrews) ,  Thomson Catherine M. (School of Biology, University of St Andrews) ,  Gould Eoin R. (School of Chemistry, Biomedical Sciences Research Complex, University of St Andrews) ,  Alphey Magnus S. (School of Biology, University of St Andrews) ,  Alphey Magnus S. (School of Chemistry, Biomedical Sciences Research Complex, University of St Andrews) ,  Liu Huanting (School of Chemistry, Biomedical Sciences Research Complex, University of St Andrews) ,  Florence Gordon J. (School of Chemistry, Biomedical Sciences Research Complex, University of St Andrews) ,  Naismith James H. (School of Chemistry, Biomedical Sciences Research Complex, University of St Andrews) ,  da Silva Rafael G. (School of Biology, University of St Andrews)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 56  号： 5  ページ： 793-803  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アデノシン5′-三りん酸ホスホリボシルトランスフェラーゼ(ATPPRT)は,ヒスチジン生合成,ATPと5-ホスホ-α-D-リボースイル-1-ピロリン酸の縮合,N~1-(5-ホスホ-β-D-リボースイル-ATPと無機ピロリン酸の生成における最初の段階を触媒する。この酵素はヒスチジンによりアロステリックに阻害された。hisG遺伝子によってコードされる2つの型のATPPRTは,種に依存して自然に存在する。長い形のHisG_Lは,触媒および調節ドメインを有する単一ポリペプチド鎖である。短い形,HisG_Sは調節ドメインを欠き,ヒスチジンを結合できない。代わりにHisG_Sは,ATPPRTホロ酵素を構成する調節蛋白質,HisZとの複合体で見出された。Hisはヒスチジンによるアロステリック阻害に敏感であるが,His_S触媒活性を誘発する。最近まで,HisG_SはHisZなしで触媒的に不活性であると考えられた。ここでは,好冷性細菌Psychrobacter arcicusからの組換え型HisG_SとHisZを独立に過剰発現し,精製した。P.arcicus ATPPRTの結晶構造を2.34Å分解能で決定し,等モルのHisG_S-HisZヘテロ八量体を明らかにした。定常状態速度論は,ATPPRTホロ酵素とHisG_Sの両方が触媒的に活性であることを示す。驚くべきことに,HisZはk_catにおいてわずかな2~4倍の増加をもたらした。両酵素に対する反応プロファイルは,31P核磁気共鳴により識別できず,同じ反応が触媒されることを示した。k_catの温度依存性は,ホロ酵素による308KでのArrhenius挙動からの偏差を示した。興味深いことに,そのような偏差は,His_S_Sにより313Kでのみ検出された。CD分光法による熱変性は,HisZとHisG_Sに対してそれぞれ312と316KのT_mをもたらし,HisZがATPPRT複合体をより熱不安定にすることを示唆した。これは好冷性ATPPRTの最初の特性化である。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 温度依存性 ,  ホロ酵素 ,  触媒 ,  複合体 ,  ポリペプチド ,  酵素 ,  生合成 ,  *速度論 ,  遺伝子 ,  細菌 ,  キャラクタリゼーション ,  ピロリン酸 ,  好冷性 ,  アミノ酸 ,  窒素複素環化合物 ,  第一アミン
準シソーラス用語： ドメイン構造 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： ヒスチジン

タイトルに関連する用語 (4件)： 低温 ,  適応 ,  ATPホスホリボシルトランスフェラーゼ ,  速度論