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J-GLOBAL ID：201902241991640896   整理番号：19A1883823

CRIB-PDZにおける蛋白質リガンド結合とアロステリックの分子動力学-Markov状態モデル:立体配座選択と誘導適合【JST・京大機械翻訳】

Molecular Dynamics-Markov State Model of Protein Ligand Binding and Allostery in CRIB-PDZ: Conformational Selection and Induced Fit

著者 (7件)： Thayer Kelly M. (Departments of Chemistry, Wesleyan University) ,  Thayer Kelly M. (Molecular Biophysics Program, Wesleyan University) ,  Thayer Kelly M. (Department of Computer Science, Wesleyan University) ,  Lakhani Bharat (Molecular Biology & Biochemistry, Wesleyan University) ,  Lakhani Bharat (Molecular Biophysics Program, Wesleyan University) ,  Beveridge David L. (Departments of Chemistry, Wesleyan University) ,  Beveridge David L. (Molecular Biophysics Program, Wesleyan University)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 121  号： 22  ページ： 5509-5514  発行年： 2017年 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 立体配座選択と誘導された適合は,蛋白質におけるリガンド結合とアロステリック効果によく知られている。分子動力学(MD)シミュレーションは,相互変換ミクロ状態の集合と「動的アロステリー」の集団シフト特性に関する蛋白質-配位子結合の理論的研究を可能にする。ここでは,全原子MDシミュレーションから得られた状態と速度を持つMarkov状態モデル(MSM)に基づく蛋白質-リガンド結合とアロステリーを調べた。模範的な事例として,リガンド及びアロステリックエフェクタの有無にかかわらず,単一ドメイン蛋白質PAR-6PDZを考察した。これはアロステリーが実験的に観察された最小蛋白質の1つである。統計的アンサンブルの観点に固有の複雑さの増加にもかかわらず,立体配座選択と誘導された適合機構が解析において容易に同定できることを見出した。非アロステリック経路において,MD-MSMはPDZが立体配座選択によりリガンドを結合することを示した。しかしながら,アロステリック経路はアロステリックエフェクタCdc42により誘導される立体配座変化を含む活性化段階を必要とする。アロステリック活性化状態において,リガンド結合が立体配座選択により進行できることを見出した。著者らのMD-MSMモデルは,これにおけるアロステリーとおそらく他のシステムが誘導された適合と立体配座選択の両方を含むことを予測する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 相互変換 ,  *タンパク質 ,  配座転移 ,  *立体配座 ,  アロステリック効果 ,  *分子動力学 ,  シミュレーション
準シソーラス用語： cdc42 GTP結合蛋白質 ,  複雑性 ,  アロステリック調節因子 ,  *誘導適合 ,  *リガンド結合 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (6件)： PDZ ,  蛋白質 ,  リガンド結合 ,  分子動力学 ,  立体配座 ,  誘導適合