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J-GLOBAL ID:201902242023058427   整理番号:19A1806580

Cadie蛋白質により支援されるStreptomycesチロシナーゼの活性化機構【JST・京大機械翻訳】

Activation Mechanism of the Streptomyces Tyrosinase Assisted by the Caddie Protein
著者 (12件):
資料名:
巻: 56  号: 41  ページ: 5593-5603  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0270B  ISSN: 0006-2960  CODEN: BICHAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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活性中心に2個の銅イオンを有するチロシナーゼ(EC1.14.18.1)は,メラニン生成の律速反応,すなわちフェノールの対応するオルト-キノンへの変換を触媒する。Streptomyces属からの酵素は,活性中心への2つの銅イオンの輸送を支援する「cadae」蛋白質との複合体として生成される。この複合体において,cadae蛋白質におけるTyr98残基はチロシナーゼの活性中心のポケットにおいて調節されていることが分かった。これはチロシナーゼの真の基質としてのL-チロシンのそれと類似していると思われる。生理学的条件下では,複合体に銅イオンを添加すると,複合体からチロシナーゼを放出し,これはcadae蛋白質の凝集と一致した。銅結合チロシナーゼの放出は,好気性条件下で還元剤を添加することにより促進されることが分かった。質量分析により,Tyr~98残基は反応性キノンに変換され,共鳴Raman分光分析により,変換はμ-η~2:η~2-peroxo-ジ銅-(IIとCu-(II)-セミキノンの形成により起こることを示した。嫌気性条件下でのElectron常磁性共鳴分析と,嫌気性条件下での構造プローブとしてのCOを用いたFourier変換赤外分光分析により,活性中心への銅輸送過程はチロシナーゼ/カチオン複合体における可逆的事象であることを示した。Tyr~98残基のドパキノンへの変換により誘発されるcadae蛋白質の凝集は,完全に活性化されたチロシナーゼの生成を確実にする可能性がある。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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酵素一般 
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