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J-GLOBAL ID：201902243033663735   整理番号：19A1883715

1H検出MAS固体NMR分光法による膜蛋白質の立体配座励起状態の探査【JST・京大機械翻訳】

Probing the Conformationally Excited States of Membrane Proteins via ¹H-Detected MAS Solid-State NMR Spectroscopy

著者 (5件)： Gopinath T. (Department of Chemistry, University of Minnesota) ,  Nelson Sarah E. D. (Department of Chemistry, University of Minnesota) ,  Soller Kailey J. (Department of Biochemistry, Molecular Biology, and Biophysics, University of Minnesota) ,  Veglia Gianluigi (Department of Chemistry, University of Minnesota) ,  Veglia Gianluigi (Department of Biochemistry, Molecular Biology, and Biophysics, University of Minnesota)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 121  号： 17  ページ： 4456-4465  発行年： 2017年 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質は種々の運動時間スケールで相互変換する立体配座状態の集合に存在する。しばしば立体配座励起状態と呼ばれる蛋白質の高エネルギー状態はまばらに占有され,多くの生物学的機能において重要な役割を果たすことが見出されている。しかし,これらの状態を検出することは,従来の構造技術では非常に困難である。溶液NMR分光法における最近の進歩は,可溶性蛋白質における立体配座励起状態の検出を可能にし,それらを高分解能で特性化することを可能にした。可溶性蛋白質に関しては,内在性または膜結合蛋白質は,それらの脂質環境によりしばしば調節される異なる構造状態を占める。固体NMR分光法は,天然脂質環境における基底状態と励起状態の両方を検出することができるので,膜蛋白質を研究するための選択法である。本研究では,筋小胞体膜を横切るCa2+輸送を調節する単一通過心臓膜蛋白質ホスホランバン(PLN)の立体配座励起状態を検出するため,中程度マジック角スピニング速度下で新たに開発した1H検出15N-HSQC型実験を適用した。その非結合状態において,PLNの細胞質ドメインはT状態の間の平衡に存在し,それは膜結合と螺旋状であり,膜が分離され,変性されるR状態である。R状態は筋小胞体Ca2+-ATPアーゼの調節に重要であるが,蛋白質キナーゼAへの結合にも重要である。1H検出溶液と固体NMR法をハイブリッド化することにより,液晶脂質二分子層中のPLNのR状態のアミド共鳴を検出し,解決することが可能である。これらの新しい方法は,天然様脂質二分子層における膜蛋白質の立体配座励起状態を研究するために用いることができる。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *膜タンパク質 ,  筋小胞体 ,  脂質 ,  *タンパク質 ,  脂質二分子膜 ,  生物活性 ,  液晶 ,  キャラクタリゼーション ,  *NMR【磁気共鳴】 ,  *励起状態 ,  *立体配座 ,  心臓
準シソーラス用語： 膜結合 ,  ホスホランバン ,  *固体NMR , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  有機化合物のNMR  (BM07044Q)

タイトルに関連する用語 (6件)： MAS ,  固体NMR分光法 ,  膜蛋白質 ,  立体配座 ,  励起状態 ,  探査