Bacillus cereus pXO1プラスミドからのプラスミド分配蛋白質TubRの協同的DNA結合【JST・京大機械翻訳】

Hayashi Ikuko; Oda Takashi; Sato Mamoru; Fuchigami Sotaro

文献

J-GLOBAL ID：201902244023031891 整理番号：19A0018355

Bacillus cereus pXO1プラスミドからのプラスミド分配蛋白質TubRの協同的DNA結合【JST・京大機械翻訳】

Cooperative DNA Binding of the Plasmid Partitioning Protein TubR from the Bacillus cereus pXO1 Plasmid

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資料名：
巻： 430 号： 24 ページ： 5015-5028 発行年： 2018年
JST資料番号： D0124B ISSN： 0022-2836 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

チューブリン/FtsZ様GTPアーゼTubZは,毒性桿菌におけるpXO1様プラスミドの安定性の維持に関与する。TubZはGTP依存的にフィラメントを形成し,低コピー数プラスミドの他の分配系のように,プラスミドをTubZフィラメントに結合するセントロメア結合蛋白質TubRを必要とする。TubZ分配を調節する系はClostridium proファージ及び毒性Bacillus種において同定されており,TubZは結合による分配を容易にし,TubR及びセントロメアから構成される核蛋白質複合体を形成する。しかし,セグロソーム集合の分子機構とセグロソームとTubZフィラメント間の過渡的なオン-オフ相互作用はほとんど理解されていない。ここでは,2.0Å分解能でBacillus cereus由来のTubRの結晶構造を決定し,ヒドロキシルラジカルフットプリントと電気泳動移動度シフト分析を用いてTubRのDNA結合能を調べた。TubR二量体は2倍の対称性を有し,tubRZプロモーター領域において15bpのパリンdroコンセンサス配列に結合した。連続的なTubR結合部位は互いに重複し,協同的にTubRの効率的な結合を可能にした。興味深いことに,セグロソームは拡張DNA-蛋白質フィラメント構造を採用し,非コンセンサス残基を非対称様式でパリンdroに導入することにより立体配座柔軟性を獲得する可能性がある。まとめると,著者らの実験結果と構造モデルは,TubRの独特のセントロメア認識機構が,TubZのセグロソームと動的ポリマーの間の過渡的な複雑な形成を可能にすることを示す。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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蛋白質・ペプチド一般 , 生物学的機能

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