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J-GLOBAL ID：201902246212618184   整理番号：19A1883788

NMR由来高速側鎖運動パラメータからの蛋白質の部位特異的非共有結合相互作用強度の直接決定【JST・京大機械翻訳】

Direct Determination of Site-Specific Noncovalent Interaction Strengths of Proteins from NMR-Derived Fast Side Chain Motional Parameters

著者 (2件)： Rajeshwar T Rajitha (Center for Computational Natural Sciences and Bioinformatics, International Institute of Information Technology, India) ,  Krishnan Marimuthu (Center for Computational Natural Sciences and Bioinformatics, International Institute of Information Technology, India)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 121  号： 20  ページ： 5174-5186  発行年： 2017年 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： NMR測定高速側鎖運動パラメータ(O_軸~2)からの蛋白質の残基特異的非共有相互作用強度(ξ)を正確に決定する新規アプローチを提示した。蛋白質の多様なセットの個々の残基の側鎖立体配座エネルギー表面の環境感受性を調べることにより,ξ,O_軸2,立体配座エントロピー(S_conf),立体配座障壁及び回転異性体安定性の間の微視的結合が蛋白質間で普遍的であることを見出した。結果は,各残基の側鎖柔軟性と立体配座エントロピーがξの増加とともに減少し,各残基型に対して,ξの臨界範囲が存在することを明らかにした。これらの残基の柔軟性は,約3kcal/molのξの増加により,高柔軟性(O_軸~2~0)から高度に制限された(O_軸~2~1)に可逆的に調節できた。ξのこの臨界範囲を超えると,側鎖柔軟性と立体配座エントロピーの両方がξに鈍感である。ここで確立した蛋白質側鎖の立体配座動力学,立体配座エントロピー及び非共有結合相互作用間の相互関係は,天然及び摂動状態におけるそれらの配座エネルギー表面を比較することにより,蛋白質の高速側鎖動力学及び熱力学における摂動誘起(例えばリガンド結合,温度,圧力)変化を明らかにした。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *高速度 ,  配座エネルギー ,  *相互作用 ,  摂動 ,  感受性 ,  熱力学 ,  立体配座 ,  *NMR【磁気共鳴】 ,  柔軟性 ,  臨界 ,  エントロピー ,  *タンパク質 ,  *側鎖
準シソーラス用語： 残基 ,  *非共有結合 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (7件)： NMR ,  側鎖 ,  運動 ,  パラメータ ,  蛋白質 ,  非共有結合 ,  相互作用