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J-GLOBAL ID:201902247285509851   整理番号:19A1915750

アクチン重合と疎に結合したフォルミンMdiA1の前進性ナノステッピング【JST・京大機械翻訳】

Processive Nanostepping of Formin mDia1 Loosely Coupled with Actin Polymerization
著者 (6件):
資料名:
巻: 18  号: 10  ページ: 6617-6624  発行年: 2018年 
JST資料番号: W1332A  ISSN: 1530-6984  CODEN: NALEFD  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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フォルミンはアクチンフィラメントの成長するバーベッド末端を持つナノスケール機械を構築するアクチン結合蛋白質であり,アクチン重合と解重合の重要な調節因子として機能する。アクチン動力学の調節を維持するために,ホルマリンは新たに形成されたバーベッド末端に向かって単一アクチン分子のあらゆる会合または解離で前進的に移動することが提案されている。しかし,運動機構に対する現在のモデルは,この運動の基本過程を直接観察することなく確立された。ここでは,光ピンセットを用いて,ホルミンmDia1が段階的に移動し,ナノメータ空間分解能で観測されることを実証した。運動は,それぞれ2.8および-2.4nmのユニタリーステップサイズを有する順方向および逆方向ステップから成り,それらはアクチンサブユニット長(~2.7nm)とほぼ等しく,一般的に受け入れられたモデルと一致した。しかしながら,単一アクチンサブユニットの長さに相当するステップに加えて,2つまたは3つのサブユニットの長さに相当するものがしばしば観察された。mDia1ステッピングとアクチン重合の間の結合はタイトではないが,mDia1の多重結合状態により達成される可能性があり,ナノフィラメントの効率的な構築と調節のための生体分子の相乗的機能への洞察を提供することを示唆した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (3件):
分類
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生体の顕微鏡観察法  ,  原子・分子のクラスタ  ,  固-液界面 
タイトルに関連する用語 (4件):
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