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J-GLOBAL ID：201902251534148246   整理番号：19A1806221

ユニークなアルギニン残基間の静電反発は三量体自己輸送体の膜貫通ドメインの効率的なin vitro集合に必須である【JST・京大機械翻訳】

Electrostatic Repulsion between Unique Arginine Residues Is Essential for the Efficient in Vitro Assembly of the Transmembrane Domain of a Trimeric Autotransporter

著者 (4件)： Aoki Eriko (Department of Bioinformatics, Soka University, Japan) ,  Sato Daisuke (Department of Bioinformatics, Soka University, Japan) ,  Fujiwara Kazuo (Department of Bioinformatics, Soka University, Japan) ,  Ikeguchi Masamichi (Department of Bioinformatics, Soka University, Japan)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 56  号： 15  ページ： 2139-2148  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Haemo influenzaeアドヘシン(Hia)は三量体自己輸送体ファミリーに属し,これらの細菌の宿主生物の上皮細胞への付着を仲介する。HIAは乗客と膜貫通ドメインを含む。膜貫通ドメインは,4本鎖が各サブユニットにより提供される12本鎖βバレルを形成する。βバレルは3つのαヘリックスにより横断される細孔を有していた。このドメインはユニークなアルギニンクラスターを有し,その中で,1077(Arg1077)位置に位置する3つのアルギニン残基の側鎖がβバレルの細孔に突出していた。この配列は,正電荷間の反発のために,集合に好ましくないようである。この研究では,Hia膜貫通最小ドメイン(mHiaTD)のin vitro集合を検討し,解離したmHiaTDが界面活性剤溶液で再集合することを見出した。三量体集合におけるArg1077の役割を調べるため,Arg1077をメチオニンまたはリジンで置換した変異蛋白質を生成した。変異体の再集合動力学を野生型蛋白質のそれと比較した。メチオニン変異体は誤った集合を示したが,リジン変異体は野生型蛋白質で観察されたものと同様に可逆的な集合を示した。これらの結果は,Arg1077の正電荷間の静電反発が,in vitroでのmHiaTDによる誤集合オリゴマの形成を防ぐために重要であることを示した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 変異 ,  オリゴマ ,  *in vitro実験 ,  タンパク質 ,  側鎖 ,  野生型 ,  細孔 ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  第一アミン ,  スルフィド ,  含硫アミノ酸
準シソーラス用語： 正電荷 ,  *ドメイン構造 ,  αヘリックス ,  *膜貫通領域 ,  *アルギニン残基 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (3件)： 細胞膜の輸送  (EF04020R) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  細胞膜の受容体  (EF04030C)

物質索引 (3件)： リジン ,  メチオニン ,  アルギニン

タイトルに関連する用語 (6件)： アルギニン残基 ,  反発 ,  三量体 ,  自己輸送体 ,  膜貫通ドメイン ,  集合