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J-GLOBAL ID：201902252692057563   整理番号：19A1076085

線形ユビキチン化により調節される蛋白質品質管理経路【JST・京大機械翻訳】

A protein quality control pathway regulated by linear ubiquitination

著者 (46件)： van Well Eva M (Department of Molecular Cell Biology, Institute of Biochemistry and Pathobiochemistry, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Bader Verian (Department of Molecular Cell Biology, Institute of Biochemistry and Pathobiochemistry, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Patra Maria (Neurobiochemistry, Adolf Butenandt Institute, Ludwig-Maximilians-University Munich, Munich, Germany) ,  Sanchez-Vicente Ana (Department of Molecular Cell Biology, Institute of Biochemistry and Pathobiochemistry, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Meschede Jens (Department of Molecular Cell Biology, Institute of Biochemistry and Pathobiochemistry, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Furthmann Nikolas (Department of Molecular Cell Biology, Institute of Biochemistry and Pathobiochemistry, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Schnack Cathrin (Department of Molecular Cell Biology, Institute of Biochemistry and Pathobiochemistry, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Blusch Alina (Department of Neurology, St Josef Hospital, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Longworth Joseph (Proteome and Genome Research Unit, Department of Oncology, Luxembourg Institute of Health, Strassen, Luxembourg) ,  Petrasch-Parwez Elisabeth (Department of Neuroanatomy and Molecular Brain Research, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Mori Kohji (Biomedical Center (BMC), Ludwig-Maximilians-University Munich, Munich, Germany) ,  Arzberger Thomas (Department of Psychiatry and Psychotherapy, Ludwig-Maximilians-University Munich, Munich, Germany) ,  Arzberger Thomas (Centre for Neuropathology and Prion Research, Ludwig-Maximilians-University Munich, Munich, Germany) ,  Arzberger Thomas (German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE) Munich, Munich, Germany) ,  Truembach Dietrich (Institute of Developmental Genetics, Helmholtz Zentrum Muenchen, German Research Center for Environmental Health, Neuherberg, Germany) ,  Angersbach Lena (Department of Molecular Cell Biology, Institute of Biochemistry and Pathobiochemistry, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Showkat Cathrin (Department of Molecular Cell Biology, Institute of Biochemistry and Pathobiochemistry, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Sehr Dominik A (Department of Molecular Cell Biology, Institute of Biochemistry and Pathobiochemistry, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Berlemann Lena A (Department of Molecular Cell Biology, Institute of Biochemistry and Pathobiochemistry, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Goldmann Petra (Department of Molecular Cell Biology, Institute of Biochemistry and Pathobiochemistry, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Clement Albrecht M (Institute for Pathobiochemistry, University Medical Center of the Johannes Gutenberg-University, Mainz, Germany) ,  Behl Christian (Institute for Pathobiochemistry, University Medical Center of the Johannes Gutenberg-University, Mainz, Germany) ,  Woerner Andreas C (Department of Cellular Biochemistry, Max Planck Institute of Biochemistry, Martinsried, Germany) ,  Saft Carsten (Department of Neurology, St Josef Hospital, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Wurst Wolfgang (German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE) Munich, Munich, Germany) ,  Wurst Wolfgang (Institute of Developmental Genetics, Helmholtz Zentrum Muenchen, German Research Center for Environmental Health, Neuherberg, Germany) ,  Wurst Wolfgang (Developmental Genetics, Technical University Munich, Neuherberg, Germany) ,  Wurst Wolfgang (Munich Cluster for Systems Neurology (SyNergy), Munich, Germany) ,  Haass Christian (Biomedical Center (BMC), Ludwig-Maximilians-University Munich, Munich, Germany) ,  Haass Christian (German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE) Munich, Munich, Germany) ,  Haass Christian (Munich Cluster for Systems Neurology (SyNergy), Munich, Germany) ,  Ellrichmann Gisa (Department of Neurology, St Josef Hospital, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Gold Ralf (Department of Neurology, St Josef Hospital, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Dittmar Gunnar (Proteome and Genome Research Unit, Department of Oncology, Luxembourg Institute of Health, Strassen, Luxembourg) ,  Hipp Mark S (Department of Cellular Biochemistry, Max Planck Institute of Biochemistry, Martinsried, Germany) ,  Hipp Mark S (Munich Cluster for Systems Neurology (SyNergy), Munich, Germany) ,  Hartl F Ulrich (Department of Cellular Biochemistry, Max Planck Institute of Biochemistry, Martinsried, Germany) ,  Hartl F Ulrich (Munich Cluster for Systems Neurology (SyNergy), Munich, Germany) ,  Tatzelt Jorg (Neurobiochemistry, Adolf Butenandt Institute, Ludwig-Maximilians-University Munich, Munich, Germany) ,  Tatzelt Jorg (Department of Biochemistry of Neurodegenerative Diseases, Institute of Biochemistry and Pathobiochemistry, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Tatzelt Jorg (Cluster of Excellence RESOLV, Bochum, Germany) ,  Winklhofer Konstanze F (Department of Molecular Cell Biology, Institute of Biochemistry and Pathobiochemistry, Ruhr University Bochum, Bochum, Germany) ,  Winklhofer Konstanze F (Neurobiochemistry, Adolf Butenandt Institute, Ludwig-Maximilians-University Munich, Munich, Germany) ,  Winklhofer Konstanze F (German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE) Munich, Munich, Germany) ,  Winklhofer Konstanze F (Munich Cluster for Systems Neurology (SyNergy), Munich, Germany) ,  Winklhofer Konstanze F (Cluster of Excellence RESOLV, Bochum, Germany)
資料名： EMBO Journal  (EMBO Journal)
巻： 38  号： 9  ページ： e100730  発行年： 2019年 
JST資料番号： A0911B  ISSN： 0261-4189  CODEN： EMJODG  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 神経変性疾患は脳におけるミスフォールド蛋白質の蓄積により特徴付けられる。神経機能不全と細胞死を予防するための蛋白質品質管理機構への洞察は,原因治療の開発において重要である。ここでは,種々の疾患関連蛋白質凝集体が線形ユビキチン鎖集合複合体(LUBAC)により修飾されることを報告する。LUBACの触媒成分HOIPは,p97/VCP依存性様式でハンチンチンの誤折畳みに動員され,線形ポリユビキチンの集合をもたらす。結果として,誤って折り畳まれたハンチンチン種の相互作用表面は,例えば低複雑性配列ドメイン含有転写因子Sp1を有する望ましくない相互作用から遮蔽され,ミスフォールドされたハンチンチンのプロテアソーム分解が促進される。特に,すべての3つのコアLUBAC成分はSp1により転写的に調節され,Huntington病への欠損LUBAC発現を結びつける。線形ユビキチン化の保護活性の支持において,OTULINのサイレンシング,線形ポリユビキチンに対する独特の特異性を持つデubiquiは蛋白質毒性を低下させるが,HOIPのサイレンシングは反対の効果を有する。これらの知見は,蛋白質の品質管理機構としての線形ユビキチン化を同定し,したがって,蛋白質症における疾患修飾戦略のための新しい標的となる。Copyright 2019 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 機能障害 ,  *線形性 ,  細胞死 ,  相互作用 ,  *品質管理 ,  遺伝子サイレンシング ,  *ユビキチン ,  *ユビキチン化 ,  転写因子 ,  折畳み ,  複合体
準シソーラス用語： ポリユビキチン ,  ハンチンチン ,  LUBAC ,  神経変性疾患 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： huntingチン ,  LUBAC ,  オツリン ,  p97 ,  蛋白質凝集

分類 (1件)： 遺伝子発現  (EC02040Q)

タイトルに関連する用語 (5件)： 線形 ,  ユビキチン化 ,  調節 ,  蛋白質品質管理 ,  経路