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J-GLOBAL ID：201902252737928250   整理番号：19A1806558

ヒトアミリン-フラグメントペプチドによるヒトアミリンのアミロイド形成の阻害:阻害能に及ぼすセリン残基とオリゴマ化の影響の探索【JST・京大機械翻訳】

Inhibition of Human Amylin Amyloidogenesis by Human Amylin-Fragment Peptides: Exploring the Effects of Serine Residues and Oligomerization upon Inhibitory Potency

著者 (2件)： Sivanesam Kalkena (Department of Chemistry, University of Washington, Washington, United States) ,  Andersen Niels H. (Department of Chemistry, University of Washington, Washington, United States)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 56  号： 40  ページ： 5373-5379  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 今日まで,ヒトアミリン(hAM)のアミロイド形成パッチ領域内のフラグメントは完全長ペプチドとは独立に凝集することが示されている。本研究では,ある条件下で,NFGAILSSのオリゴマーと単量体型の両方が完全長hAM配列の凝集を阻害できることを示した。老化したNFGAILSS溶液の可溶性部分で観察された凝集体播種よりもむしろ阻害は,非常に低い化学量論レベルで特に顕著であった。明らかに,このフラグメントのオリゴマ型はランダムコイルからβシートへの転移を阻害するか,あるいはhAMβ-オリゴマーの解離剤として働く。NFGAILSSからのセリン残基の逐次欠失は阻害の減少をもたらし,これらの残基がこのフラグメントの活性に重要であることを示した。他のものと同様に,アミロイド形成経路の一部としてβシート形成前のαヘリックス様CDスペクトルの観察例が観察された。部分的に凝集した試料と研究したフラグメントは分光学的診断を示し,それらが完全長hAM単量体の細胞毒性オリゴマーへの変換を遅くすることを示唆した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *オリゴマ化 ,  スペクトル ,  可溶性 ,  単量体 ,  *ヒト ,  β構造 ,  細胞毒性 ,  凝集体 ,  *ペプチド ,  *オリゴマ
準シソーラス用語： αヘリックス ,  *残基 ,  *セリン残基 ,  *アミロイド形成 ,  *膵島アミロイドポリペプチド , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (3件)： 代謝異常・栄養性疾患一般  (GD05010J) ,  生物学的機能  (EB03040U) ,  神経の基礎医学  (GN01020W)

タイトルに関連する用語 (7件)： ヒト ,  アミリン ,  アミロイド形成 ,  阻害 ,  セリン残基 ,  オリゴマ化 ,  探索