文献

J-GLOBAL ID：201902252871582629   整理番号：19A0177585

アミロイドβ-ペプチド(1-42)の単量体構造に対するヒスチジンの互変異性効果【JST・京大機械翻訳】

Tautomeric Effect of Histidine on the Monomeric Structure of Amyloid β-Peptide(1-42)

著者 (2件)： Shi Hu (Department of Chemistry, Sungkyunkwan University, Korea) ,  Lee Jin Yong (Department of Chemistry, Sungkyunkwan University, Korea)
資料名： ACS Chemical Neuroscience  (ACS Chemical Neuroscience)
巻： 8  号： 3  ページ： 669-675  発行年： 2017年 
JST資料番号： W5038A  ISSN： 1948-7193  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヒスチジンの互変異性状態は,中性状態におけるアミロイドβ(Aβ)-ペプチドの構造および凝集特性に影響する因子の1つである。Aβ_(1-40)ペプチドと比較して,Aβ_(1-42)ペプチドの単量体特性を明らかにすることは価値がある。著者らのレプリカ交換分子動力学シミュレーション結果は,Aβ_(1-42)単量体における各互変異性体のシート含有量が,His6-(δ)-His13-(δ)-His14-(δ)(δδδ)異性体を除いて,Aβ_(1-40)単量体よりわずかに高く,以前の実験的および理論的研究と一致することを示した。更なる解析は,(εεε),(εδδ),および(δδε)異性体が,非支配状態にあるにもかかわらず,シート立体配座を好むことを示した。特に,(εδδ)の反平行βシートは,G29(22.9~40.2%)を除いて,K16-E22(22.5~43.9%),N27~A30,およびG37(24.1~43.4%)を除いてM35~I41で形成されることを確認した。さらに,(εδδ)は,K16および/またはL17とヒスチジン残基の間の非妨害相互作用による構造変換を克服する最も容易なものである可能性がある。本研究は,アルツハイマー病を克服するためのAβ_(1-42)ペプチドの互変異性効果の理解を助ける。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *互変異性 ,  相互作用 ,  *アミロイド ,  Alzheimer病 ,  *ペプチド ,  *アミロイドβタンパク質 ,  立体配座 ,  β構造 ,  計算機シミュレーション ,  異性体 ,  *単量体 ,  凝集 ,  アミノ酸 ,  窒素複素環化合物 ,  第一アミン
準シソーラス用語： ヒスチジン残基 ,  分子動力学シミュレーション ,  レプリカ交換 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： 互変異性効果 ,  アミロイド(1-42)ペプチド ,  ヒスチジン互変異性体 ,  シート構造 ,  蛋白質ミスフォールディング ,  凝集

分類 (2件)： 神経の基礎医学  (GN01020W) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

物質索引 (1件)： ヒスチジン

タイトルに関連する用語 (5件)： アミロイド ,  β-ペプチド ,  単量体 ,  ヒスチジン ,  互変異性