潜在的生物活性ペプチド生産の有望なツールとしての花粉蛋白質の制御された酵素加水分解【JST・京大機械翻訳】

Maqsoudlou Atefe; Maqsoudlou Atefe; Sadeghi Mahoonak Alireza; Mora Leticia; Mohebodini Hossein; Ghorbani Mohamad; Toldra Fidel

文献

J-GLOBAL ID：201902253637495988 整理番号：19A1048648

潜在的生物活性ペプチド生産の有望なツールとしての花粉蛋白質の制御された酵素加水分解【JST・京大機械翻訳】

Controlled enzymatic hydrolysis of pollen protein as promising tool for production of potential bioactive peptides

出版者サイト複写サービスで全文入手 {{ this.onShowCLink("http://jdream3.com/copy/?sid=JGLOBAL&noSystem=1&documentNoArray=19A1048648&COPY=1") }}
高度な検索・分析はJDreamⅢで {{ this.onShowJLink("http://jdream3.com/lp/jglobal/index.html?docNo=19A1048648&from=J-GLOBAL&jstjournalNo=H0773A") }}

著者 (7件)： , , , , , ,
資料名：
巻： 43 号： 5 ページ： e12819 発行年： 2019年
JST資料番号： H0773A ISSN： 0145-8884 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

本研究では,応答曲面法を用いて,ペプシン(ペプシン加水分解花粉-PHP)とトリプシン(トリプシン加水分解花粉-THP)を用いて,花粉蛋白質から潜在的生物活性ペプチドを生成する加水分解条件を最適化した。次に,最適条件下で調製したPHPとTHPをサイズ排除クロマトグラフィーにより分析した。最大ACE阻害,DPPHラジカル捕捉,および鉄還元力を有する画分を,RP-HPLCによってさらに精製した。両画分における疎水性及び親水性ペプチドの不均一組成を得た。最後に,PHPとTHPの活性画分におけるペプチド配列をタンデムにおける質量分析により同定した。すべての同定されたペプチドは,ハーブ蛋白質起源を有した。これらは長さ6~21アミノ酸で,グリシンとアラニンはそれらの配列に存在する2つの主要な疎水性アミノ酸であった。結果は,花粉蛋白質の制御された酵素的加水分解を用いることが,最終生成物において高いACE阻害と抗酸化活性を有する生物活性ペプチドを生成することが可能であることを証明した。実用化:花粉は興味ある蛋白質源として良く知られている。他のタイプの加水分解と比較して,植物蛋白質の酵素的加水分解は好ましくない副反応または生成物を持たない。本研究では,花粉蛋白質の制御された酵素的加水分解を,生物活性ペプチドを生産するための適切な方法として適用した。結果は,花粉蛋白質の制御された酵素的加水分解を用いることが,最終生成物において高いACE阻害と抗酸化活性を有する生物活性ペプチドを生成することが可能であることを証明した。この製品は異なる食品処方における機能的及び健康増進成分として使用できる。Copyright 2019 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

, , , , , , , , , , , , , , ,
, 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： , , , ,

食品蛋白質 , 動物性水産食品

, , , ,

前のページに戻る