Pyrobaculum calidifontisポルホビリノーゲンシンターゼ(5-アミノレブリン酸デヒドラターゼ)の機構研究【JST・京大機械翻訳】

Azim Naseema; Gardner Qurratulann Afza; Rashid Naeem; Akhtar Muhammad; Akhtar Muhammad

文献

J-GLOBAL ID：201902253838135763 整理番号：19A2159664

Pyrobaculum calidifontisポルホビリノーゲンシンターゼ(5-アミノレブリン酸デヒドラターゼ)の機構研究【JST・京大機械翻訳】

Mechanistic studies on Pyrobaculum calidifontis porphobilinogen synthase (5-aminolevulinic acid dehydratase)

出版者サイト複写サービスで全文入手 {{ this.onShowCLink("http://jdream3.com/copy/?sid=JGLOBAL&noSystem=1&documentNoArray=19A2159664&COPY=1") }}
高度な検索・分析はJDreamⅢで {{ this.onShowJLink("http://jdream3.com/lp/jglobal/index.html?docNo=19A2159664&from=J-GLOBAL&jstjournalNo=E0823A") }}

著者 (5件)： , , , ,
資料名：
巻： 91 ページ： Null 発行年： 2019年
JST資料番号： E0823A ISSN： 0045-2068 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

Pyrobaculum calidifontisからのporビリノゲンシンターゼ(PBGシンターゼ)遺伝子をクローン化し,大腸菌で発現させた。組換え酵素を八量体として精製し,質量分析により,37676.59のサブユニットM_rを持つことを見出した(計算,37676.3)。酵素は高い熱安定性を示し,β-メルカプトエタノール(β-ME)と塩化亜鉛の存在下で70°C,16時間のインキュベーション後にほとんど全ての活性を保持した。しかしながら,後者の不在下では,酵素はβ-MEと塩化亜鉛の存在下で完全な活性を回復したが,16時間後に不活性化された。蛋白質は八量体当たり4モルの強固に結合した亜鉛を含んでいた。さらに,4モルの低親和性亜鉛を外因性亜鉛塩とのインキュベーション後に組み込むことができた。この酵素はレブリン酸とのインキュベーションにより不活性化され,続いて水素化ホウ素ナトリウムで処理された。修飾酵素のトリプシン消化物と質量分析により,Lys~257が修飾部位であり,これが以前に5-アミノレブリン酸の結合部位であることが示され,porビリノーゲンのプロピオン酸塩-半分を生じることが示された。P.califontis PBGシンターゼは5-クロロレブリン酸により不活性化され,残基修飾はCys~125,127,135からなる亜鉛結合システイン-トリアドの中心システイン(Cys~127)であることが示された。PBGシンターゼを含む亜鉛に関する以前の知見と併せて本結果を考察し,PBGの酢酸塩-半分を形成する5-アミノレブリン酸分子の活性化における亜鉛の触媒的役割が可能であることを示した。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

, , , , , , , , , , , , , , ,
, 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (7件)： , , , , , ,

酵素一般

, , , ,

前のページに戻る