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J-GLOBAL ID：201902254182572817   整理番号：19A1406430

F_1-ATPアーゼの合成サイクルにおける主回転段階中のメカノ化学エネルギー変換【JST・京大機械翻訳】

Mechanochemical Energy Transduction during the Main Rotary Step in the Synthesis Cycle of F₁-ATPase

著者 (4件)： Czub Jacek (Department of Physical Chemistry, Gdansk University of Technology, Poland) ,  Wieczor Milosz (Department of Physical Chemistry, Gdansk University of Technology, Poland) ,  Prokopowicz Bartosz (Department of Physical Chemistry, Gdansk University of Technology, Poland) ,  Grubmueller Helmut (Department of Theoretical and Computational Biophysics, Max Planck Institute for Biophysical Chemistry, Germany)
資料名： Journal of the American Chemical Society  (Journal of the American Chemical Society)
巻： 139  号： 11  ページ： 4025-4034  発行年： 2017年03月22日 
JST資料番号： C0254A  ISSN： 0002-7863  CODEN： JACSAT  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： F_1-ATPアーゼは,機械的トルクによって駆動されるATPを合成することができる非常に効率的な分子モーターである。どちらの方向でも可逆的に機能する能力は,基質結合と生成物放出の時間的制御と同様に,触媒ドメインと回転中心軸の間のタイトなメカノケミカル結合を必要とする。大きな努力と著しい進歩にもかかわらず,この同期化および微調整エネルギー変換機構の分子的詳細は完全には理解されていない。ここでは,広範な分子動力学シミュレーションを用いて,構造データと最近の単一分子実験を調和させ,哺乳類ATPシンターゼの合成サイクルにおける主な回転サブステップの一貫した熱力学的,速度論的および機構的記述を提供した。計算した自由エネルギー分布は,中心γ軸の回転における離散パターンを捕捉し,準安定中間体はX線位置に対して70°の最近の実験結果と一致して位置した。ATP依存性サブステップとしてこの回転ステップを同定し,関連自由エネルギー入力が同時ヌクレオチド結合と放出を含む機構を支持することを見出した。主なサブステップの間,著者らのシミュレーションはATP結合βサブユニットの有意な開口を示さない;代わりに,機械的エネルギーがそのヌクレオチド結合部位に伝達され,ATPに対する親和性を低下させることを観察した。同時に,空サブユニットはATP放出を駆動するADP結合の自由エネルギーを利用する酵素を可能にする立体配座を仮定する。最後に,リガンド交換は,蛋白質ナノモータにおける高効率に対する明らかな必要条件であるチェックポイント機構により調節されることを示した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 必要条件 ,  タンパク質 ,  速度論 ,  開口 ,  立体配座 ,  自由エネルギー ,  化学結合 ,  サブユニット ,  トルク ,  *メカノ化学 ,  計算機シミュレーション ,  ヌクレオチド結合 ,  *エネルギー変換
準シソーラス用語： ナノモータ ,  単一分子 ,  分子動力学シミュレーション , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (5件)： ATPアーゼ ,  合成サイクル ,  段階 ,  メカノ化学 ,  エネルギー変換