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J-GLOBAL ID：201902254843674947   整理番号：19A1802559

リボソーム天然物は適合に適合する【JST・京大機械翻訳】

Ribosomal Natural Products, Tailored To Fit

著者 (2件)： Funk Michael A. (Howard Hughes Medical Institute and Department of Chemistry, University of Illinois at Urbana-Champaign, Illinois, United States) ,  van der Donk Wilfred A. (Howard Hughes Medical Institute and Department of Chemistry, University of Illinois at Urbana-Champaign, Illinois, United States)
資料名： Accounts of Chemical Research  (Accounts of Chemical Research)
巻： 50  号： 7  ページ： 1577-1586  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0966A  ISSN： 0001-4842  CODEN： ACHRE4  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： リボソーム合成及び翻訳後修飾ペプチド(RiPP)はリボソーム翻訳機構を利用し,それに続いて複素環及び/又はマクロサイクルにより修飾された線形ペプチドを生成し,プロテアーゼにより三次元構造及びthwart分解を課す。RiPP前駆体は蛋白質生成アミノ酸に限られているが,翻訳後修飾(PTM)は個々のアミノ酸の構造を変えることができ,それにより分子の安定性と生物活性を改善することができる。これらの「調整修飾」は,例えば,ヒドロキシル化,メチル化,ハロゲン化,プレニル化およびアシル化のようなアミノ酸側鎖上でしばしば起こるが,エピマー化のように骨格内で起こることができ,NまたはC末端のキャッピングをもたらす可能性がある。1つの極端において,これらの修飾は,最終分子に到達するか,あるいは生物活性に必要な化学的機能性を付与することによって,RiPPの活性に必須である。他の極端において,PTMsの調整は,PTMsが進化した生物学的状況と一致しない試験条件のため,in vitro設定における活性にほとんど影響しない可能性がある。PTMsを調整する機能に対する分子基盤の確立は,しばしばその生物学的標的に結合したRiPPの三次元構造を必要とする。これらの構造は,結合のエントロピーコストを減少させるために,またはペプチド骨格の二次構造を変化させるために,さらなる水素結合を標的として,RiPP構造を剛化することを含むPTMsの調整に対する役割を明らかにした。細菌のRiPPsは,実験室培養から分離するのが比較的容易で,異種宿主で生産するので,構造特性化に特に適している。細菌内の新しい調整PTMsの同定は,RiPP前駆体および一次修飾酵素のそれらによる調節酵素をコードする遺伝子のクラスタ化によっても促進される。本研究では,RiPP構造に及ぼすPTMsの調整の影響,生物学的標的との相互作用,および細菌のRiPPクラスに焦点を当てて,RiPPの安定性に及ぼすそれらの影響について述べる。著者らは,調整PTMを生成する酵素についても議論し,RiPPsの工学のための例と展望を強調した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： プレニル化 ,  エピマー化 ,  *リボソーム ,  クラスタ化 ,  複素環化合物 ,  生物活性 ,  二次構造 ,  側鎖 ,  ペプチド ,  細菌 ,  アミノ酸 ,  ヒドロキシ化 ,  メチル化 ,  アシル化 ,  *天然材料

分類 (4件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  酵素の応用関連  (EB09100B) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  鉄の錯体  (CE01091H)

タイトルに関連する用語 (2件)： リボソーム ,  天然物