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J-GLOBAL ID：201902256311307731   整理番号：19A1884306

アミロイドβペプチドの細胞毒性断片による膜結合と細孔形成【JST・京大機械翻訳】

Membrane Binding and Pore Formation by a Cytotoxic Fragment of Amyloid β Peptide

著者 (4件)： Kandel Nabin (Physics Graduate Program, Department of Physics, University of Central Florida) ,  Zheng Tianyu (Department of Chemistry and NanoScience Technology Center, University of Central Florida) ,  Huo Qun (Department of Chemistry and NanoScience Technology Center, University of Central Florida) ,  Tatulian Suren A. (Department of Physics, University of Central Florida, Florida, United States)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 121  号： 45  ページ： 10293-10305  発行年： 2017年 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アミロイドβ(Aβ)ペプチドは,まだ同定されていない機構によりアルツハイマー病に寄与する。脳組織において,Aβは,細胞膜においてミトコンドリア機能不全および/またはCa2+透過性細孔形成を介して神経毒性効果を発揮するウンデカペプチドAβ25-35を含む種々の型で発生する。本研究は,Aβ25-35による膜結合と細孔形成の生物物理的特性化を目的とした。Aβ_25-35とアニオン性および双性イオン性膜との相互作用を,微小電気泳動により分析した。細孔形成実験において,Aβ25-35を水性緩衝液中でインキュベートし,オリゴマを形成し,Quo-2負荷ベシクルに添加した。ペプチドによる膜細孔形成,Ca2+流入,及び小胞内Quin-2への結合により,Quin-2蛍光の漸進的増加が解釈された。この過程の速度論と大きさを用いて,細孔形成の速度定数,ペプチド-ペプチド会合定数,および細孔のオリゴマ状態を評価した。膜アニオン電荷と高イオン強度条件の減少は膜結合と細孔形成を有意に抑制し,これらの事象における静電相互作用の重要性を示した。円偏光二色性分光法は,Aβ_25-35がβ-シート立体配座において最も効率的な細孔を形成することを示した。データは6~8個の単量体を含む8個のペプチド単位から成るオリゴ-オリゴマ細孔モデルと一致した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 立体配座 ,  蛍光 ,  *細孔 ,  オリゴマ ,  *アミロイドβタンパク質 ,  静電相互作用 ,  双性イオン ,  細胞膜 ,  電気泳動 ,  インキュベート ,  アニオン ,  *ペプチド ,  単量体 ,  Alzheimer病 ,  ベシクル

分類 (2件)： 神経の基礎医学  (GN01020W) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (5件)： アミロイドβペプチド ,  細胞毒性 ,  断片 ,  膜結合 ,  細孔形成