Na+,K+-ATPアーゼの熱安定性に対するK+とアデノシン三リン酸の予想外の効果【JST・京大機械翻訳】

Placenti M. Agueda; Kaufman Sergio B.; Gonzalez Flecha F. Luis; Gonzalez Lebrero Rodolfo M.

文献

J-GLOBAL ID：201902257403518472 整理番号：19A1883764

Na+,K+-ATPアーゼの熱安定性に対するK+とアデノシン三リン酸の予想外の効果【JST・京大機械翻訳】

Unexpected Effects of K⁺ and Adenosine Triphosphate on the Thermal Stability of Na⁺,K⁺-ATPase

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資料名：
巻： 121 号： 19 ページ： 4949-4957 発行年： 2017年
JST資料番号： W0921A ISSN： 1520-6106 CODEN： JPCBFK 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

Na+,K+-ATPアーゼは,ATP加水分解を3つのNa+outと2つのK+の細胞への輸送に結合する不可欠な膜蛋白質である。本研究の目的はNa+,K+-ATPアーゼの熱安定性に及ぼすK+,ATP及びMg2+(必須活性化因子)の影響を特性化することである。試験した全ての条件下で,酵素の熱不活性化はATP結合部位と膜関連領域を含む構造変化と同時に起こった。両配位子はエンタルピー及びエントロピー寄与の両方により明確な安定化効果を示した。ATPとK+の間の競合実験は,ATPが存在するとき,不活性化速度係数がK+濃度に対して二相性依存性を示すことを示した。低い[K+]では,酵素の不安定化が観察されたが,安定化はより大きなカチオン濃度で起こった。これは酵素と酵素を個別に保護する2つのリガンドの間の単純な競合には期待されない。ATP結合の1,2K+及び/又は1分子を含む酵素種を含むモデルは実験データを説明した。酵素を安定化する両リガンドにもかかわらず,1つのK+と1つのATPを同時に結合した種は不安定であると結論した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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酵素一般

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