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J-GLOBAL ID:201902257606807507   整理番号:19A0981985

Magnaporこの oryzaeの発生と病原性におけるO-マンノシルトランスフェラーゼMOPMT4の多面的役割【JST・京大機械翻訳】

Pleiotropic roles of O-mannosyltransferase MoPmt4 in development and pathogenicity of Magnaporthe oryzae
著者 (5件):
資料名:
巻: 65  号:ページ: 223-239  発行年: 2019年 
JST資料番号: E0985A  ISSN: 0172-8083  CODEN: CUGED5  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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真菌類において,O-マンノシル化は,蛋白質O-マンノシルトランスフェラーゼにより標的蛋白質の特異的残基に炭水化物残基を付加する1種類の保存蛋白質修飾である。以前に,O-マンノシルトランスフェラーゼの3つのメンバーがMagnapor oryzaeにおいて同定され,MoPmt2は菌類の増殖と病原性において重要な役割を果たしていた。しかしながら,残りのPmt蛋白質の生物学的役割は不明のままである。本研究では,O-マンノシルトランスフェラーゼがM.oryzaeの真菌病原性に重要であるかどうかを理解するために,Pmtコード遺伝子MoPmt1とMoPmt4を別々に破壊し,それらの病原性における役割を分析した。2つの遺伝子のうち,MoPmt4のみがM.oryzaeの完全な病原性に特異的に必要である。MoPmt4の欠失は,Guy11と比較して,より多くの分岐菌糸と中隔を伴う半径方向成長の欠陥をもたらした。MoPmt4突然変異体は分生子形成だけでなく,感受性イネ植物における侵入と生物栄養侵入の両方においても著しく損なわれた。この変異体は,細胞外酵素の活性低下に起因すると思われる宿主由来ROS仲介植物防御応答の抑制においても欠陥を有していた。さらに,それらの菌類対応物のように,MoPmt4はERに局在し,O-マンノシルトランスフェラーゼ活性を有した。ドメイン破壊分析は,MoPmt4のPMTドメインにより調節されるマンノシルトランスフェラーゼ活性がM.oryzaeの真菌発生と病原性に重要であることを示した。まとめると,これらのデータはMoPmt4がM.oryzaeの真菌発生と完全な病原性に必須の蛋白質O-マンノシルトランスフェラーゼであることを示唆する。Copyright 2018 Springer-Verlag GmbH Germany, part of Springer Nature Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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遺伝子の構造と化学  ,  酵素生理 
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