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J-GLOBAL ID:201902257752388122   整理番号:19A2691334

短いTRPM2はER関連分解への推進による完全長TRPM2の表面膜貫通への標的化を妨げる【JST・京大機械翻訳】

Short TRPM2 prevents the targeting of full-length TRPM2 to the surface transmembrane by hijacking to ER associated degradation
著者 (5件):
資料名:
巻: 520  号:ページ: 520-525  発行年: 2019年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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膜蛋白質は小胞体(ER)における折畳み及び集合後の表面膜貫通に標的化される。ユビキチン化および非集合蛋白質は,ER関連分解(ERAD)と呼ばれるユビキチン化後のプロテアソームにより分解される。一過性受容体電位メラスタチン2(TRPM2)は酸化ストレス感受性チャンネルである。TRPM2スプライシング変異体の一つ,短いTRPM2(TRPM2-S)はN末端と最初の2つの膜貫通ドメインのみを有し,完全長TRPM2(TRPM2-L)活性化を阻止することが報告された。TRPM2-SはTRPM2-Lと相互作用するが,TRPM2-Sの阻害機構は不明である。TRPM2-SはERADの標的化によりTRPM2-Lの膜貫通発現を阻害することを見出した。TRPM2-S発現はTRPM2-Lより低く,ERAD阻害剤により増加した。TRPM2-Sは膜貫通で発現しなかった。これはTRPM2-SがERADの基質であることを示唆する。TRPM2-Sの同時発現において,TRPM2-Lの膜貫通発現は減衰し,TRPM2-Lのポリユビキチン化は促進された。著者らの研究はTRPM2-Sが酸化ストレス誘導TRPM2-L活性化を阻害する理由を明らかにする可能性がある。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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細胞構成体一般 
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