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J-GLOBAL ID：201902258755008071   整理番号：19A1636072

疎水性特性はモデル膜蛋白質におけるシステインに対してエネルギー的に優先的である【JST・京大機械翻訳】

Hydrophobic Characteristic Is Energetically Preferred for Cysteine in a Model Membrane Protein

著者 (2件)： Iyer Bharat Ramasubramanian (Molecular Biophysics Laboratory, Department of Biological Sciences, Indian Institute of Science Education and Research, Bhopal, Madhya Pradesh, India) ,  Mahalakshmi Radhakrishnan (Molecular Biophysics Laboratory, Department of Biological Sciences, Indian Institute of Science Education and Research, Bhopal, Madhya Pradesh, India)
資料名： Biophysical Journal  (Biophysical Journal)
巻： 117  号： 1  ページ： 25-35  発行年： 2019年 
JST資料番号： B0298A  ISSN： 0006-3495  CODEN： BIOJAU  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 天然に存在するアミノ酸システインは,蛋白質構造と安定性の維持に重要な役割を果たしていることが多い。システイン側鎖の固有の疎水性における興味ある二重性は,それが極性と疎水性特性の両方を示すことである。ここでは,膜貫通βバレルPagP上のシステイン走査変異戦略を用いて,ホスファチジルコリン小胞における9.5の実験pHでの親残基に対する遊離システイン側鎖(チオラート)の膜深さ依存性エネルギー寄与を調べた。システインの導入は,この研究で変異したPagPの26の脂質面部位のいくつかで不安定化を生じることを見出した。変異が二分子層中間面に向かうとき,不安定化は最小(0.5~1.5kcal/mol)であるが,二分子層界面近くでは大きさ(3.0~5.0kcal/mol)が高い。これらの観察は,システインが両親媒性水-脂質界面と比較して疎水性脂質コアとより好ましい相互作用を形成することを示唆する。システインが界面芳香族を置換すると不安定化効果はより顕著であり,膜貫通βバレルにおける三次相互作用ネットワークに関与することが知られている。二分子層中間面でのシステインの導入を含む実験からの著者らの観察は,遊離システイン側鎖が強い無極性特性を有するという以前の見解をさらに強化する。さらに,システイン取り込みで観察された自由エネルギー変化は,報告された疎水性スケールから導出された分配の推定エネルギーコストと深さ依存相関を示した。PagPバレルの熱力学的解析から得られた結果と観察は,極性スルフヒドリル基を有するにもかかわらず,システインが折畳まれた蛋白質構造における疎水性(極性)残基として挙動する傾向があることを説明する。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 極性 ,  相互作用 ,  変異 ,  二分子層 ,  側鎖 ,  ネットワーク ,  界面 ,  レシチン ,  メルカプト基 ,  *疎水性 ,  アミノ酸 ,  自由エネルギー ,  脂肪族アミン ,  チオール ,  脂肪族カルボン酸 ,  含硫アミノ酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： 不安定化 ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： システイン

タイトルに関連する用語 (6件)： 性特性 ,  モデル ,  膜蛋白質 ,  システイン ,  エネルギー ,  優先