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J-GLOBAL ID：201902262778835254   整理番号：19A1884264

RMDFTによる3D-RISMを用いた非折畳みおよび折畳み蛋白質構造の安定性【JST・京大機械翻訳】

Stability of Unfolded and Folded Protein Structures Using a 3D-RISM with the RMDFT

著者 (2件)： Maruyama Yutaka (Co-Design Team, FLAGSHIP 2020 Project, RIKEN Advanced Institute for Computational Science, Japan) ,  Mitsutake Ayori (Department of Physics, Keio University, Kanagawa, Japan)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 121  号： 42  ページ： 9881-9885  発行年： 2017年 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質の安定性は,蛋白質自身と周囲の溶媒の特性によって決定される。ここでは,Antonの長いシミュレーションから得られた蛋白質の折畳みおよび非折畳み構造の安定性について議論する。科学,2011,334,517-520。特に,CLN025の安定性,WWドメイン変異体GTT,再設計蛋白質G変異体NuG2の三重変異体,及びde novo設計3ヘリックス束蛋白質を調べた。構造の溶媒和自由エネルギーを,参照修正密度汎関数理論による三次元参照相互作用サイトモデルを用いて計算した。全エネルギーは立体配座エネルギーと溶媒和自由エネルギーの和により与えられ,それらのバランスは蛋白質構造の安定化をもたらし,それらの天然構造に対する全蛋白質の最低全エネルギーを持つ構造間の対応により示された。全体として,これらの知見は,全エネルギー関数が蛋白質折畳み系の安定性の評価に適していることを示している。さらに,エネルギー項を分解することにより,蛋白質が配座エネルギーと溶媒和自由エネルギーの間のバランスからそれらの安定性を達成することを明らかにした。特に,溶媒和エントロピーは,より拡張された構造からコンパクトな構造への折畳み過程に対する主な寄与因子である。分子内及び分子間相互作用間の競合により,天然構造はコンパクト構造よりも安定であった。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *デコンボリューション ,  エントロピー ,  *タンパク質 ,  立体配座 ,  溶媒和 ,  *三次元 ,  全エネルギー ,  配座エネルギー ,  自由エネルギー ,  折畳み構造 ,  *折畳み ,  密度汎関数法 ,  分子間相互作用
準シソーラス用語： 蛋白質折畳み ,  *蛋白質構造 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (5件)： 3D ,  非折畳み ,  折畳み ,  蛋白質構造 ,  安定性