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J-GLOBAL ID:201902263164360758   整理番号:19A2821721

ムスカリン受容体刺激はPC12細胞においてPKC-PYK2-Src経路を介してTASK1チャンネルエンドサイトーシスを誘導する【JST・京大機械翻訳】

Muscarinic receptor stimulation induces TASK1 channel endocytosis through a PKC-Pyk2-Src pathway in PC12 cells
著者 (4件):
資料名:
巻: 65  ページ: Null  発行年: 2020年 
JST資料番号: T0667A  ISSN: 0898-6568  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ラット副腎髄質およびPC12細胞におけるムスカリン受容体刺激または蛋白質キナーゼC(PKC)活性化は,その後のクラスリン依存性エンドサイトーシスを伴うTWIK関連酸感受性K+1(TASK1)チャンネルのチロシンリン酸化を急速に誘導する。著者らの以前の研究は,ムスカリン性シグナルがPKCとPyk2を介して非受容体チロシンキナーゼSrcに伝達されることを示唆した。PKC活性化はある種の細胞でPyk2を刺激することが知られているが,その分子機構は不明のままである。本研究では,近接ライゲーション分析(PLA)と他の分子生物学的アプローチを用いて,PC12細胞におけるこのムスカリン性シグナル伝達の詳細を解明した。緑色蛍光蛋白質(GFP)-TASK1が発現したとき,GFP-TASK1の大部分は細胞周辺に位置した。しかしながら,GFP-TASK1とPKCαの同時発現は,PKCδではなく,GFP-TASK1インターナリゼーションを誘導した。ムスカリン受容体刺激は,細胞周辺でPyk2とSrcの一過性の共局在化を生じ,キナーゼ死(KD)Pyk2とSrcの発現は,Pyk2とKD Srcではなく,GFP-TASK1インターナリゼーションを生じた。PLA分析は,ムスカリンに応答して,PKCαがそのセリン残基を燐酸化することによりPyk2を活性化することを明らかにした。これらの結果は,ムスカリン受容体刺激がPKCα,Pyk2およびSrcを介してTASK1チャンネルエンドサイトーシスを連続的に誘導し,PKCαがリン酸化を介してPyk2を活性化することを示す。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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細胞生理一般 

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