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J-GLOBAL ID:201902263488583664   整理番号:19A1806574

SM22α/トランスゲリンのメカノレギュレーション【JST・京大機械翻訳】

Mechanoregulation of SM22α/Transgelin
著者 (4件):
資料名:
巻: 56  号: 41  ページ: 5526-5538  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0270B  ISSN: 0006-2960  CODEN: BICHAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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SM22αは,トランスゲリンとも呼ばれ,平滑筋および線維芽細胞におけるアクチンフィラメント関連蛋白質である。その発見の30年後,SM22αの生物学的機能は調査中である。ここでは,SM22α/トランスゲリンの発現と分解が機械的張力により調節されるという新しい知見を報告する。単離及び非負荷マウス大動脈におけるSM22α分解の質量分析同定に続いて,ヒト胎児肺筋線維芽細胞系MRC-5及び新生児マウス皮膚線維芽細胞の初代培養におけるSM22αの調節を研究する特異的モノクローナル抗体を開発した。SM22αのレベルは,培養マトリックスの剛性に応答してミオシンIIモーターにより生産された細胞骨格における機械的張力に正に関連している。定量的逆転写ポリメラーゼ連鎖反応は,SM22αの発現が転写レベルで調節されることを示した。この機械的調節はカルpon2,もう一つのアクチンフィラメント関連蛋白質のそれに似ている。免疫蛍光染色は,マウス皮膚線維芽細胞において,F-アクチン,ミオシンおよびカルpon2とSM22αを共局在化した。SM22αとカルponファミリー間の密接な系統発生関係は,SM22αがカルpon様調節蛋白質であることを支持する。SM22αのレベルはカルpon2ノックアウトマウスから分離した皮膚線維芽細胞で減少し,2つの蛋白質の相互関連調節と機能を示唆した。一方,SM22α発現は,同じ細胞型でカルpon2のそれより高いマトリックス剛性で最大化され,分化した調節と張力反応性を示した。SM22α/トランスゲリンの新しい機械調節は,その細胞機能を理解するための基礎を築く。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (4件):
分類
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遺伝子発現  ,  細胞生理一般  ,  分子遺伝学一般  ,  副腎ホルモン 
タイトルに関連する用語 (1件):
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