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J-GLOBAL ID：201902263558632110   整理番号：19A0115316

可溶性および膜貫通βバレル構造におけるβ鎖ねじれ/屈曲【JST・京大機械翻訳】

β-Strand twisting/bending in soluble and transmembrane β-barrel structures

著者 (3件)： Kikuchi Nobuaki (Department of Bioinformatics, Soka University, Tokyo, Japan) ,  Fujiwara Kazuo (Department of Bioinformatics, Soka University, Tokyo, Japan) ,  Ikeguchi Masamichi (Department of Bioinformatics, Soka University, Tokyo, Japan)
資料名： Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics  (Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics)
巻： 86  号： 12  ページ： 1231-1241  発行年： 2018年 
JST資料番号： T0761A  ISSN： 0887-3585  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 球状蛋白質におけるβ鎖の大部分は右巻きねじれと屈曲を有する。β鎖ねじれの支配的駆動力は鎖間水素結合であると考えられる。水溶性蛋白質については,β鎖のねじれと屈曲の両方がセリン,スレオニンおよびアスパラギン残基の極性側鎖により抑制されることを以前に示した。これが膜貫通β鎖に対しても保持されるかどうかを決定するために,既知の三次元構造を持つ膜貫通及び水溶性βバレル蛋白質におけるβ鎖の四残基フレームのねじれ及び屈曲角を計算し,統計的に解析した。膜貫通β鎖の場合,ねじれはセリン,スレオニンまたはアスパラギン残基を含まない枠でも抑制されることを見出した。膜貫通β鎖におけるねじれの抑制は,閉鎖バレル構造における全ての鎖が類似のねじれ角を持つという制約下で,フレーム内のセリン,スレオニン及びアスパラギン残基の抑制効果の伝播に起因すると考えられた。同様の傾向が水溶性βバレル蛋白質でも観察された。著者らは以前に,β鎖曲げに対する支配的な駆動力が鎖の内外の芳香族残基を含む疎水性相互作用であることを示した。膜貫通βバレルは疎水性コアを持たない;しかし,むしろ親水性残基はバレル内で優勢であり,膜貫通βバレルのβ鎖は水溶性βバレルのそれらより大きな屈曲角を有していた。結果は,膜貫通βバレル蛋白質において,グリシン-芳香環モチーフがバレル形成に必要なβ鎖屈曲の生成に重要であることを明らかにした。Copyright 2019 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 疎水性 ,  駆動力 ,  水溶性 ,  親水性 ,  *可溶性 ,  水素結合 ,  極性 ,  側鎖 ,  *ねじり変形 ,  統計解析 ,  疎水性相互作用 ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  カルボアミド ,  ジカルボン酸 ,  第一アミン ,  脂肪族アルコール ,  アミノアルコール ,  ヒドロキシ酸
準シソーラス用語： 三次元構造 ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： グリシン環モチーフ ,  グリシン-チロシンモチーフ ,  ねじれ抑制効果の伝搬 ,  蛋白質設計 ,  統計解析 ,  βブリッジフレームライン

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  生体膜一般  (EF04010G)

物質索引 (2件)： アスパラギン ,  セリン

タイトルに関連する用語 (4件)： 可溶性 ,  バレル構造 ,  ねじれ ,  屈曲