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J-GLOBAL ID：201902263725439736   整理番号：19A1410618

アミロイド線維形成の新しい機構【JST・京大機械翻訳】

New Mechanism of Amyloid Fibril Formation

著者 (1件)： Galzitskaya Oxana (Group of Bioinformatics, Institute of Protein Research, Russian Academy of Sciences, Pushchino, Moscow Region, Russian Federation)
資料名： Current Protein & Peptide Science  (Current Protein & Peptide Science)
巻： 20  号： 6  ページ： 630-640  発行年： 2019年 
JST資料番号： W3615A  ISSN： 1389-2037  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： 不明 (ARE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 多型はアミロイド構造の特異的特徴である。Aβペプチドとそれらの3つのフラグメントの合成と組換え調製を用いて,アミロイド構造とそれらの形成過程を研究した。これらのペプチドに対して異なる形態のフィブリルが得られた。Aβペプチド及びそれらのフラグメントによるフィブリル形成は,単純化したスキームに従って進行することを仮定した。すなわち,環状オリゴマからなる不安定化単量体→環様オリゴマ→成熟フィブリルである。著者らは最初に,環状オリゴマーが生体内の細胞のようないかなる形態のフィブリルにおいても主な構築ブロックであることを示すアミロイド線維の2D再構築を行った。これを考慮すると,異なる外部作用下での成熟フィブリルの分裂,フィブリル直径の分岐および不均一性と同様にフィブリルの多形を説明することが容易である。アミロイド線維の骨格を形成する蛋白質鎖の領域の同定はアミロイド形成の研究の方向である。Aβ_(1-42)ペプチド及びその完全構造がプロテアーゼの作用に対して接近しないことを示した。これはフィブリルの形成と環様オリゴマの会合の異なる方法の証拠である。電子顕微鏡と質量分析データに基づいて,Aβペプチドとそのフラグメントの両方によって形成されたフィブリルの分子モデルを提案した。これに関連して,著者らが発見したオリゴマーによるフィブリルの形成の統一的方法は,一般的作用の医学の関連分野の開発を容易にすることができた。Copyright 2019 Bentham Science Publishers All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 単量体 ,  オリゴマ ,  ペプチド結合ヒドロラーゼ ,  質量分析 ,  簡素化 ,  分子モデル ,  *アミロイド ,  二次元 ,  再構成 ,  ペプチド
準シソーラス用語： *アミロイド線維 ,  不安定化 ,  環状 ,  フィブリル ,  アミロイドβペプチド , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： オリゴマー ,  核 ,  多形 ,  フィブリル ,  アミロイド形成領域 ,  アイソフォーム

分類 (5件)： 生薬の薬理の基礎研究  (GX06020J) ,  植物の生化学  (EH01050J) ,  食品の化学・栄養価  (FJ01020J) ,  運動器系の疾患  (GG03000T) ,  細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (1件)： アミロイド線維形成