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J-GLOBAL ID:201902263821771051   整理番号:19A1805095

イオン移動度質量分析によるHSP27二量体の構造と動力学に及ぼすリン酸化の影響の評価【JST・京大機械翻訳】

Evaluating the Effect of Phosphorylation on the Structure and Dynamics of Hsp27 Dimers by Means of Ion Mobility Mass Spectrometry
著者 (5件):
資料名:
巻: 89  号: 24  ページ: 13275-13282  発行年: 2017年 
JST資料番号: A0395A  ISSN: 0003-2700  CODEN: ANCHAM  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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ヒト小熱ショック蛋白質Hsp27の四次構造と動力学はその分子シャペロン機能と関連し,リン酸化を含む翻訳後修飾により影響される。Hsp27のリン酸化はオリゴマ解離を促進し,シャペロン活性を増強した。本研究では,Hsp27の四次構造と動力学に及ぼすリン酸化の影響を調べた。リン酸化とイオン移動度質量分析を模倣する突然変異を用いて,連続置換がHsp27二量体の立体配座不均一性の増加をもたらすことを示した。対照的に,より大きなHsp27オリゴマーを代表するHsp2712-merの構造の変化は検出されなかった。著者らのデータは,オリゴマ解離と二量体の柔軟性の増加がリン酸化Hsp27のシャペロン活性の増強に寄与することを示唆する。従って,リン酸化のような翻訳後修飾はHsp27の三次及び四次構造の両方の調節において重要な役割を果たし,それは細胞における蛋白質輸送ネットワークの重要な成分としての機能に重要である。著者らのデータは,不均一蛋白質の構造と動力学を調べるためのイオン移動度質量分析の有用性を示す。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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分子構造  ,  質量分析 

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